PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2009 | z. 73, nr 1058 | 93--103
Tytuł artykułu

Typy i struktura białka kolagenowego

Warianty tytułu
Types and Structure of Collagen
Języki publikacji
PL
Abstrakty
Kolagen jest najstarszym filogenicznie białkiem. Jego budowa strukturalna i potencjalne możliwości wykorzystania nie zostały do końca wystarczająco poznane. Bardzo dynamiczny rozwój biologii molekularnej i mikrotechnik pomiarowych przyczynił się do odkrycia nowych typów kolagenu. Niniejsza praca stanowi syntetyczny przegląd postępu w badaniach struktury, funkcji i biosyntezy różnych typów kolagenu. (strzeszcz. oryg.)
EN
Collagen is phylogenically the oldest protein. Structure and potential opportunities of usage were not fully known. Very dynamic development of molecular biology and measurement techniques contributed to discovery of new types of collagen. This work provides a synthetic review of progress of researches regarding the structure, function and biosynthesis of various types of collagen. (original abstract)
Słowa kluczowe
Twórcy
autor
  • Politechnika Łódzka
  • Politechnika Łódzka
Bibliografia
  • Bailey A.J., Paul R.G.: Collagen: a not so simple protein. J. Soc. Leather Technol. Chem. 83, 104-10, (1998).
  • Baldock C, Sherratt M.J., Shuttleworth C.A., Kielty CM.: The supramolecular organization of collagen VI microfibrils. J. Mol. Biol. 330, 297-307, (2003).
  • Banyard J., Bao L., Zetter B.R.: Type XXIII Collagen, a New Transmembrane Collagen Identified in Metastatic Tumor. Cells J. Biol. Chem. 278, 20989-20994, (2003).
  • Brinckmann J., Notbohm H., Müller P.K.: Collagen. Primer in Structure, Processing and Assembly, Springer (2005), s. 1-13, 35-77, 86-110.
  • Brittingham R., Uitto J., Fertala A.: High-affinity binding of the NCI domain of collagen VII to laminin 5 and collagen IV. Biochem. Biophys. Res. Commun. 343, 692-699, (2006).
  • Canty E.G., Kadler K.E.: Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis. J. Cell Sci. 118, 1341-1353, (2005).
  • Colige A., Ruggiero F., Vandenberghe I., Dubail J., Kesteloot F., Van Beeumen J., Beschin A., Brys L., Lapiere CM., Nusgens B.: Domains and maturation processes that regulate the activity of ADAMTS-2, a metalloproteinase cleaving the aminopropeptide of fibrillar procollagens types I-III and V. J. Biol. Chem. 280, 34397-343408, (2005).
  • Franzke C.W., Bruckner P., Bruckner-Tuderman L.: Collagenous Transmembrane Proteins: Recent Insights into Biology and Pathology. J. Biol. Chem. 280, 4005-4008, (2005).
  • Fratzl P.: Collagen: Structure and Mechanics, Springer (2008), s. 15-47.
  • Gelse K., Pöschl E., Aigner T.: Collagens: structure, function, and biosynthesis. Adv. Drug. Deliv. Rev. 55, 1531-1546, (2003).
  • Ghai R., Waters P., Roumenina L.T., Gadjeva M., Kojouharova M.S., Reid K.B., Sim R.B., Kishore U.: Clq and its growing family. Immunobiology 212, 253-266, (2007).
  • Greenspan D.S.: Biosynthetic processing of collagen molecules. Top. Curr. Chem. 247, 149-183, (2005).
  • Heino J.: The collagen family members as cell adhesion proteins. BioEssays. 29, 1001-1010,(2007).
  • Hopkins D.R., Keles S., Greenspan D.S.: The bone morphogenetic protein 1/Tolloid-like metalloproteinases. Matrix Biol. 26, 508-523, (2007).
  • Hudson B.G., Tryggvason K., Sundaramoorthy M., Neilson E.G.: Alport's Syndrome, Goodpasture's Syndrome and Type IV Collagen. N. Engl. J. Med. 348, 2543-2556, (2003).
  • HUGO Gene Nomenclature Committee, http://www.genenames.org/index. html.
  • Huxley-Jones J., Robertson D.L., Boot-Handford R.P.: On the origins of the extracellular matrix in vertebrates. Matrix Biol. 26, 2-11, (2007).
  • Kadler K.E., Baidock C, Bella J., Boot-Handford R.P.: Collagens at a glance. J. Cell Sei. 120, 1955-1958, (2007).
  • Kagan H.M., Li W.: Lysyl oxidase: properties, specificity, and biological roles inside and outside of the cell. J. Cell. Biochem. 88, 660-672, (2003).
  • Kefalides N.A.: A collagen of unusual composition and a glycoprotein isolated from canine glomerular basement membrane. Biochem. Biophys. Res. Commun. 22, 26-32, (1966).
  • Khoshnoodi J., Pedchenko V., Hudson B.G.: Mammalian collagen IV. Microsc. Res. Tech. 71, 357-370, (2008).
  • Knupp C, Squire J.M.: Molecular packing in network-forming collagens. Adv. Protein Chem. 70, 375-403, (2005).
  • Koch M., Laub F., Zhou P., Hahn R.A., Tanaka S., Burgeson R.E, Gerecke D.R., Ramirez F., Gordon M.K..: Collagen XXIV, a Vertebrate Fibrillar Collagen with Structural Features of Invertebrate Collagens SELECTIVE EXPRESSION IN DEVELOPING CORNEA AND BONE. J. Biol. Chem. 278, 43236-43244, (2003).
  • Lucero H.A., Kagan H.M.: Lysyl oxidase: an oxidative enzyme and effector of cell function. Cell Mol. Life Sci. 63, 2304-2316, (2006)
  • Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W.: Biochemia Harpera. PZWL Warszawa (2001), s. 867-874.
  • Myllyharju J., Kivirikko K.I.: Collagens, modifying enzymes and their mutations in humans, flies and worms. Trends Genet. 20, 33-43, (2004).
  • Pace J.M., Corrado M., Missero C, Byers P.H.: Identification, characterization and expression analysis of a new fibrillar collagen gene, COL27A1. Matrix Biol. 22, 3-14, (2003).
  • Plumb D.A., Dhir V., Mironov A., Ferrara L., Poulsom R., Kadler K.E., Thornton D.J., Briggs M.D., Boot-Handford R.P.: Collagen XXVII is devel-opmentally regulated and forms thin fibrillar structures distinct from those of classical vertebrate fibrillar collagens. J. Biol. Chem. 282, 12791-12795, (2007).
  • Porter S., Clark I.M., Kevorkian L., Edwards D.R.: The ADAMTS metallo-proteinases. Biochem. J. 386, 15-27, (2005).
  • RCSB PDB Protein Data Bank, http://www.rcsb.org.
  • Ricard-Blum S., Ruggiero F.: The collagen superfamily: from the extracellular matrix to the cell membrane. Pathol. Biol. 53,430-442, (2005).
  • Sato K., Yomogida K., Wada T., Yorihuzi T., Nishimune Y., Hosokawa N., Nagata K.: Type XXVI Collagen, a New Member of the Collagen Family, Is Specifically Expressed in the Testis and Ovary. J. Biol. Chem. 277, 37678-37684, (2002).
  • Silver F.H., Christiansen D.L.: Biomaterials Science and Biocompatibility, Springer-Verlag New York, (1999), s. 9-26, 62-68.
  • Simone A., Vitagliano L., Berisio R.: Role of hydration in collagen triple helix stabilization. Biochem. Biophys. Res. Commun. 372, 121-125, (2008).
  • Söderhäll C, Marenholz I., Kerscher T., Rüschendorf F., Esparza-Gordillo J., et al.: Variants in a Novel Epidermal Collagen Gene (COL29A1) Are Associated with Atopic Dermatitis. PLoS Biology 5, 1952-1961, (2007).
  • Veit G., Kobbe B., Keene D.R., Paulsson M., Koch M., Wagener R.: Collagen XXVIII, a Novel von Willebrand Factor A Domain-containing Protein with Many Imperfections in the Collagenous Domain. J. Biol.Chem. 281, 3494-3504, (2006).
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.ekon-element-000171190761

Zgłoszenie zostało wysłane

Zgłoszenie zostało wysłane

Musisz być zalogowany aby pisać komentarze.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.