PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
19 (2012) | nr 6 (85) | 138--151
Tytuł artykułu

Proteoliza białek w wędlinach surowo dojrzewających z udziałem szczepu probiotycznego Lactobacillus Casei ŁOCK 0900

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Proteolysis of Proteins in Raw-Ripening Meat Products Using Lactobacillus Casei ŁOCK 0900 Probiotic Strain
Języki publikacji
PL
Abstrakty
Celem przeprowadzonych badań było określenie wpływu szczepu probiotycznego Lactobacillus casei ŁOCK 0900 na proteolizę białek w polędwicach surowo dojrzewających. Materiał badawczy stanowiły polędwice wieprzowe surowo dojrzewające z udziałem probiotyku. Ocenę przemian wykonano bezpośrednio po dojrzewaniu i po 2 miesiącach chłodniczego przechowywania. Przygotowano trzy warianty badawcze: próbę kontrolną bez probiotyku, próbę z probiotykiem oraz próbę z probiotykiem i askorbinianem sodu. Oznaczono: indeks proteolityczny; zawartość azotu rozpuszczalnego w wodzie; wolne aminokwasy; peptydy rozpuszczalne w wodzie; dokonano oceny aktywności przeciwutleniającej produktów proteolizy białek wobec kationorodnika ABTS+•. Obecność szczepu probiotycznego podczas dojrzewania polędwic surowo dojrzewających wpłynęła na zahamowanie szybkości przemian proteolitycznych w czasie przechowywania. Najwyższy indeks proteolityczny po 2 miesiącach chłodniczego przechowywania stwierdzono w próbie kontrolnej (10,96 %) i był on wyższy o 0,51 % od próby z probiotykiem i askorbinianem sodu (P2), i o 0,52 % od próby z probiotykiem (P1). W próbach z dodatkiem probiotyku po 2 miesiącach chłodniczego przechowywania oznaczono mniej wolnych aminokwasów (28,61 - 28,71 mg/g) w porównaniu z próbą kontrolną (29,02 mg/g). Próba kontrolna zawierała więcej peptydów po dojrzewaniu (2,85 mg/g) i po przechowywaniu (3,78 mg/g) w porównaniu z próbami z dodatkiem probiotyku (odpowiednio po dojrzewaniu 2,35 - 2,53 mg/g i po przechowywaniu 3,24 - 3,44 mg/g). Po dojrzewaniu najwyższą aktywnością przeciwrodnikową charakteryzowały się ekstrakty wodne peptydów w próbach z udziałem probiotyku (1,4 - 1,70 mg Troloxu/mg peptydów), natomiast najniższą wolne aminokwasy w próbie kontrolnej (0,03 mg Troloxu/mg aminokwasów). (abstrakt oryginalny)
EN
The objective of the research performed was to determine the effect of Lactobacillus casei ŁOCK 900 probiotic strain on the proteolysis of protein in raw-ripening pork loins. The research material consisted of raw-ripening pork loins with the use of probiotic strain of Lactobacillus casei ŁOCK 900. Changes were assessed immediately after the completed aging and 2 months after cool storage. Three loin variants were prepared for investigation: a control sample without the probiotic, a sample with the probiotic, and a sample with the probiotic and sodium ascorbate added. There were determined: proteolysis index, water content of water-soluble nitrogen, free amino acid, water-soluble peptides; the antioxidant activity of protein proteolysis products towards ABTS+• cation radical was assessed. The presence of probiotic strain during the aging process of raw-ripening pork loins caused the rate of protolytic changes during cool storage to be suppressed. The highest proteolysis index was found 2 months after cool storage in the control sample (10.96 %) and it was higher by 0.51 % compared to the sample with the probiotic and sodium ascorbate (P2) and by 0.52 % compared to the sample with the probiotic (P1). In the samples containing the probiotic added, 2 months after cool storage, the determined amount of free amino acids was lower (28.61 - 28.71 mg/g) compared to the control sample (29.02 mg/g). The control sample contained more peptides after aging (2.85 mg/g) and after storage (3.78 mg/g) versus the samples with the probiotic added (2.35 - 2.53 mg/g after aging and 3.24 - 3.44 mg/g after storage, respectively). After aging, the aqueous extracts of peptides in the samples with the probiotic were characterized by the highest antiradical activity of (1.4 - 1.7 mg Trolox/mg of peptides), and the free amino acids in the control sample were characterized by the lowest antiradical activity (0.03 mg Trolox/mg of amino acids). (original abstract)
Rocznik
Numer
Strony
138--151
Opis fizyczny
Twórcy
autor
  • Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie
  • Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie
Bibliografia
  • [1] Bailey J.L.: Techniques in protein chemistry. Amsterdam : Elsevier Pub. Co., 1962. pp. 73-80.
  • [2] Berge P., Ertbjerg P., Larsen L.M., Astruc T., Vignon X., Møller A.: Tenderization of beef by lactic acid injected at different times post mortem. Meat Sci., 2001, 57, 347-357.
  • [3] Fadda S., Sanz Y., Vignolo G., Aristoy M.C., Oliver G., Toldrá F.: Hydrolysis of pork muscle sarcoplasmic proteins by Lactobacillus curvatus and Lactobacillus sake. Appl. Environ. Microbiol., 1999, 65, 578-584.
  • [4] Flores M., Aristoy M.C., Toldra F.: Curing agents affect aminopeptidas activity from porcine skeletal muscle. Zeitschrift für Lebensmittel, Untersuchung und Forschung, 1997, 205, 343-346.
  • [5] Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, 193, 265-275.
  • [6] Mikami M., Nagao M., Sekikawa M., Miura H., Hongo Y.: Effect of electrical stimulation in peptide and free amino acid contents of beef homogenate and sarcoplasma during storage. Jap. Anim. Technol., 1994, 65, 1034-1043.
  • [7] Molina I., Toldrá F.: Detection of proteolytic activity in microoganism isolated from dry- cured ham. J. Food Scie., 1992, 56 (6), 1308-1310.
  • [8] Nowak M.: Rola kalpain w procesie kruszenia mięsa. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2005, 1 (42), 5-17.
  • [9] O'Halloran G.R., Troy D.J., Buckley D.J., Reville W.J.: The role of endogenous proteases in the tenderisation of fast glycolysing muscle. Meat Sci., 1997, 47, 187-210.
  • [10] Parreño M., Cussó R., Gil M., Sárraga C.: Development of cathepsin B, L and H activities and cystatin- like activity during two different manufacturing processes for Spanish dry-cured ham. Food Chem., 1994, 49, 15-21.
  • [11] PN-75/A 04018. Produkty rolniczo-żywnościowe. Oznaczanie azotu metodą Kjeldahla i przeliczanie na białko.
  • [12] PN-ISO 2917:2001. Mięso i przetwory mięsne. Pomiar pH (metoda odwoławcza).
  • [13] Pomponio L., Ertbjerg P., Karlsson A.H., Costa L.N., Lametach R.: Influence of early pH decline on calpain activity in porcine muscle. Meat Sci., 2010, 85, 110-114.
  • [14] Poolman B., Driessen A.J.M., Konings W.N.: Regulation of arginine-ornithine exchange and the arginine deiminase pathway in Streptococcus lactis. J. Bacteriol., 1987, 169, 5597-5604.
  • [15] Re R., Pellegrini N., Proteggente A., Pannala A., Yang M., Rice-Evans C.: Antioxidants activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay. Free Radical Biology & Medicine, 1999, 26, 1231-1237.
  • [16] Rimaux T., Vrancken G., Pothakos V., Maes D., De Vuyst L. , Leroy F.: The kinetics of the arginine deiminase pathway in the meat starter culture Lactobacillus sakei CTC 494 are pH-dependent. Food Microbiol., 2011, 28 (3), 597-604.
  • [17] Rodriguez M., Núñez F., Cordoba J.J., Bermudez M.E., Asensio M.A.: Evaluation of proteolytic activity of micro-organisms isolated from dry cured ham. J. Appl. Microbiol., 1998, 85, 905-912.
  • [18] Roseiro L.C., Santos C., Sol M., Borges M.J., Anjos M., Gonçalves H., Carvalho A.S.: Proteolysis in Painho de Portalegre dry fermented sausage in relation to ripening time and salt content. Meat Sci., 2008, 79, 784-794.
  • [19] Ruiz-Ramirez J., Arnau J., Serra X., Gou P.: Relationship between water content, NaCl content, pH and texture parameters in dry-cured muscles. Meat Sci., 2005, 70, 579-587.
  • [20] Sanz Y., Fadda S., Vignolo G., Aristoy M.C., Oliver G., Toldrá F.: Hydrolytic action of Lactobacillus casei CRL 705 on pork muscle sarcoplasmic and myofibrillar proteins. J. Agric. Food Chem., 1999, 47, 3441-3448.
  • [21] Sanz Y., Fadda S., Vignolo G., Aristoy M.C., Oliver G., Toldrá F.: Hydrolysis of muscle myofibrillar proteins by Lactobacillus curvatus and Lactobacillus sake. Int. J. Food Microbiol., 1999, 53, 115-125.
  • [22] Schivazappaa C., Degni M., Nanni Costa L., Russo V., Buttazzoni L., Virgili R.: Analysis of raw meat to predict proteolysis in Parma ham. Meat Sci., 2002, 60, 77-83.
  • [23] Sentandreu M.A., Coulis G., Ouali A.: Role of muscle endopeptidases and their inhibitors in meat tenderness. Food Sci. Technol., 2002, 13, 400-421.
  • [24] Toldra F., Rico E., Flores J.: Activities of pork muscle proteases in model cured meat systems. Biochimie., 1992, 74, 291-296.
  • [25] Wang F.S.: Lipolytic and proteolytic properties of dry-cured boneless hams ripened in modified atmospheres. Meat Sci., 2001, 59, 15-22.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.ekon-element-000171261001

Zgłoszenie zostało wysłane

Zgłoszenie zostało wysłane

Musisz być zalogowany aby pisać komentarze.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.