Zmiany udziału białek w wycieku wirówkowym z mięsa buhajków różnych ras i w różnym wieku, w czasie dojrzewania wołowiny

• Autorzy: Ewa Iwańska , Bożena Grześ , Edward Pospiech , Beata Mikołajczak , Anita Spychaj

Warianty tytułu

Changes in Content of Proteins in Centrifugal Drip from Meat Of Young Bulls of Different Breeds at Different Ages

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Celem pracy było określenie zmian udziału białek w wycieku wirówkowym pozyskanym z mięsa buhajków czterech ras: polskiej holsztyńsko-fryzyjskiej (PHF) odmiany czarno-białej, polskiej czerwonej (PC), Limousine (L) i Hereford (H) ubijanych w wieku 6, 9 i 12 miesięcy, w ciągu 10-dniowego chłodniczego dojrzewania mięsa. Elektroforetyczną analizę białek wycieku wirówkowego pozyskanego z tkanki mięśniowej 45 min, 48, 96 i 240 h post mortem wykonywano techniką SDS-PAGE. Obecność titiny, desminy i troponiny T w wycieku wirówkowym potwierdzono metodą Western blotting z zastosowaniem monoklonalnych przeciwciał specyficznie rozpoznających określone białka. Stwierdzono, że czas dojrzewania był najważniejszym czynnikiem wpływającym na proteolizę białek mięsa. Największe zmiany w udziale białek o dużej masie cząsteczkowej (2400 ÷ 3700 kDa i >160 kDa) zaobserwowano po 10 dniach dojrzewania mięsa. W przypadku białek o mniejszej masie cząsteczkowej (160 kDa i 90 ÷ 95 kDa) zmiany te wystąpiły już w pierwszych dwóch dniach post mortem. Wszystkie analizowane czynniki zmienności, tj. rasa bydła, wiek buhajków i czas dojrzewania mięsa wpłynęły istotnie (p ≤ 0,05) tylko na udział białek o masie cząsteczkowej 90 ÷ 95 kDa. Najbardziej zaawansowany proces proteolizy białek wielkocząsteczkowych obserwowano w wycieku wirówkowym z mięsa buhajków rasy PHF. (abstrakt oryginalny)

EN

The objective of the research study was to determine the changes in the content of proteins in centrifugal drip obtained from meat of young bulls of four breeds: Polish Holstein-Friesian (PHF) of Black and White variety, Polish Red (PC), Limousine (L), and Hereford (H), all of them slaughtered at the age of 6, 9, and 12 months during a 10-day period of chilled beef aging. A SDS-PAGE technique was applied to perform an electrophoretic analysis of proteins derived from centrifugal drip of muscle tissue 45 min, 48, 96, and 240 h after slaughter. The occurrence of titin, desmin and troponin T in the centrifugal drip was confirmed by a western blotting method using monoclonal antibodies to specifically identify definite proteins. The aging time was found to be the most important factor that impacted the proteolysis of proteins in meat. The greatest changes in the content of high-molecular proteins (2400 ÷ 3700 kDa and >160 kDa) were reported on the 10th day of meat ageing. In the case of proteins with a lower molecular weight (160 kDa and 90 ÷ 95 kDa), such changes occurred already during the first two days post mortem. All the variability factors analyzed (i.e. breed and age of cattle, and aging time of beef meat) significantly affected (p 0.05) only the content of proteins with a molecular weight of 90 ÷ 95 kDa. The most advanced process of proteolysis of high molecular weight proteins was reported in the centrifugal drip from meat of bulls of PHF breed. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Żywność; Technologia produkcji żywności; Badanie jakości mięsa; Jakość mięsa; Mięso wołowe

EN

Food; Food production technology; Meat quality tests; Meat quality; Beef meat

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 21 (2014)
• Numer: nr 3 (94)
• Strony: 78--91

Twórcy

autor

Ewa Iwańska

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Bożena Grześ

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Edward Pospiech

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Beata Mikołajczak

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Anita Spychaj

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

Bibliografia

• [1] Ashgar A., Samejina K., Yasui T.: Functionality of muscle protein in gelation mechanism of structured meat products. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1985, 22 (1), 27-84.
• [2] Boyer-Beri C., Greaser M.L.: Effect of postmortem storage on the Z-line region of titin in bovine muscle. J. Anim. Sci., 1998, 76 (4), 1034-1044.
• [3] Campo M.M., Santolaria P., Sanudo C., Lepetit J., Otella J.L., Penea B., Alberti P.: Assessment of breed type and ageing time on beef meat quality using two different texture devices. Meat Sci., 2000, 55 (4), 371-378.
• [4] Fritz J.D., Greaser M.L.: Changes in titin and nebulin in postmortem bovine muscle revealed by gel electrophoresis, western blotting and immunofluorescence microscopy. J. Food Sci., 1991, 56, 607-615.
• [5] Greaser M.L., Boyer-Berri C., Kumazawa Y., Szalata M., Pospiech E.: Titin and tenderness. Proc. 46th ICoMST, Buenos Aires, Argentina, 2000, 27 August - 1 September, 4.I-L1, pp. 420-423.
• [6] Grześ B. Pospiech E., Greaser M. L., Mozdziak P.E.: Evaluation of structural changes in cured meat through the determination of myosin in the centrifugal drip. Rocz. Inst. Przem. Mięs. Tłuszcz. 1997, XXXIV, 171-177.
• [7] Huff Lonergan E., Zhang W., Lonergan S.M.: Biochemistry of post-mortem muscle - Lesson on mechanisms of meat tenderization. Meat Sci., 2010, 86 (1), 184-195.
• [8] Iwanowska A., Iwańska E., Grześ B., Mikołajczak B., Pospiech E., Rosochacki S., Łyczyński A.: Protein changes and tenderness meat from young bulls of different breed and age. Anim. Sci. Pap. Rep., 2010, 28 (1), 13-25.
• [9] Kołczak T., Pospiech E., Palka K., Łącki J.: Changes in structure of psoas major and minor and semitendinosus muscles of calves, heifers and cows during post-mortem ageing. Meat Sci., 2003, 64 (1), 77-83.
• [10] Kołczak T., Pospiech E., Palka K., Łącki J.: Changes of myofibrillar and centrifugal drip proteins and shear force of psoas major and minor and semitendinosus muscle from calves, heifers and cows during post-mortem ageing. Meat Sci., 2003, 64 (1), 69-75.
• [11] Kołczak T.: Jakość wołowiny. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2008, 1 (56), 5-22.
• [12] Koohmaraie M., Geesink G.H.: Contribution of postmortem muscle biochemistry to the delivery of consistent meat quality with particular focus on the calpain system. Meat Sci., 2006, 74 (1), 34-43.
• [13] Lametsch R., Roepstorff P., Moller H.S., Bendixen E.: Identification of myofibrillar substrates for μcalpain. Meat Sci., 2004, 68 (4), 515-521.
• [14] Luca Di A., Mullen A.M., Elia G., Davey G., Hamill R.M.: Centrifugal drip is an accessible source for protein indicators of pork ageing and water-holding capacity. Meat Sci., 2011, 88 (2), 261-270.
• [15] Melody J.L., Lonergan S.M., Rowe L.J., Hiuatt T.W., Mayers M.S., Huff-Lonergan E.: Early postmortem biochemical factors influence tenderness and water-holding capacity of three porcine muscles. J. Anim. Sci., 2004, 82, 1195-1205.
• [16] Monsón F., Sanudo C., Sierra I.: Influence of cattle breed and ageing time on textural meat quality. Meat Sci., 2004, 68 (4), 595-602.
• [17] Mullen M.A., Murray B., Troy D.: Predicting the eating quality of meat. The National Food Centre, Ireland Research Report, 2000, p. 28.
• [18] Noguchi J., Yanagisawa M., Imamura M., Kasuya Y., Sakurai T., Tanaka T., Masaki T.: Complete primary structure and tissue expression of Chicken pectoralis M-protein. J. Biol. Chem., 1992, 267 (28), 20302-20310.
• [19] Nowak M.: Rola kalpain w procesie kruszenia mięsa. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2005, 1 (42), 5-17.
• [20] Okayama T., Fukumoto H., Nakagawa S., Yamanoue M., Nishikawa I.: Changes in protein content in subcellural sarcoplasmic fractions of muscles during conditioning of Japanese black cattle. Anim. Sci. Technol. (Japan), 1992, 63, 855-860.
• [21] Olivan M., Martinez A., Osoro C., Sanudo C., Panea B., Otella J.L., Campo M.M., Oliver A.M., Serra X., Gil M., Piedrafita J.: Effect of muscular hypertrophy on physico-chemical, biochemical and texture traits of meat from yearling bulls. Meat Sci., 2004, 68 (4), 567-575.
• [22] Okumura T., Yamada R., Nishimura T.: Survey of conditioning indicators for pork loins: changes in myofibrils, proteins and peptides during post mortem conditioning of vacuum-packed pork loins for 30 days. Meat Sci., 2003, 64 (4), 467-473.
• [23] Pospiech E., Grześ B., Łyczyński A., Borzuta K., Szalata M., Mikołajczak B.: Muscle proteins and their changes in the process of meat tenderization. Anim. Sci. Pap. Rep., 2003, Suppl. 1, 133-151.
• [24] Pospiech E., Peltre G., Wąsowicz E., Jeleń H., Greaser M.L., Mikołajczak B., Brewińska A., Gorączka A.: Metody separacji i ocena rozdziałów: elektroforeza, wysokosprawna kolumnowa chromatografia cieczowa, chromatografia gazowa, spektroskopia masowa. W: Metody pomiarów i kontroli jakości w przemyśle spożywczym i biotechnologii. Red. M. Jankiewicz i Z. Kędzior. Wyd. AR Poznań 2003, ss. 171-275.
• [25] Pospiech E., Grześ B., Elminowska-Wenda G.: Przemiany białek. W: Mięso - Podstawy nauki i technologii. Red. A. Pisula i E. Pospiech. Wyd. SGGW Warszawa 2011, ss. 200-225.
• [26] Sañudo C., Macie E.S., Olleta J.L., Villarroel M., Panea B., Alberti P.: The effect of slaughter weight, breed type and ageing time on beef meat quality using two different texture devices. Meat Sci., 2004, 66 (4), 925-932.
• [27] Stanisz A. Przystępny kurs statystyki z zastosowaniem Statistica Pl na przykładach z medycyny. StatSoft Polska Sp. z o.o., Kraków 2007.
• [28] Steen D., Claeys E., Utterhaegen L., Desmet D., Demayer D.: Early post-mortem conditions and the calpain/calpastatin system in relation to tenderness of double-muscled beef. Meat Sci., 1997, 45 (3), 307-319.
• [29] Szalata M., Pospiech E., Greaser M.L., Łyczyński A., Grześ B., Mikolajczak B.: Changes of titin and troponin T in relation to tenderness of meat from pigs of various meatiness. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2005, 14/55 (2), 139-144.
• [30] Zając M., Midura A., Palka K., Węsierska E., Krzysztoforski K.: Skład chemiczny, rozpuszczalność kolagenu śródmięśniowego i tekstura wybranych mięśni wołowych. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2011, 4 (77), 103-116.

Identyfikatory

DOI

DOI:10.15193/zntj/2014/94/078-091