Próba zwiększenia funkcjonalności preparatów otrzymanych metodą wysokotemperaturowej modyfikacji lizozymu

• Autorzy: Robert Borowiak , Grzegorz Leśnierowski

Warianty tytułu

Attempt to Increase Functionality of Preparations Produced by High-Temperature Modification of Lysozyme

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Lizozym jest enzymem hydrolitycznym o silnym działaniu przeciwbakteryjnym, a jego modyfikacja dodatkowo wzmaga to działanie. Zmodyfikowany enzym wykazuje zwiększoną użyteczność, co umożliwia jego szersze praktyczne wykorzystanie. W dotychczasowych badaniach nad lizozymem opracowano kilka metod jego modyfikacji w tym termiczne i termiczno-chemiczne. Efektem ubocznym tego typu modyfikacji jest częściowa nieodwracalna denaturacja enzymu. Wpływa ona na pogorszenie właściwości zmodyfikowanego lizozymu, a w wyniku zmniejszenia jego rozpuszczalności w środowisku wodnym ogranicza praktyczne zastosowanie otrzymanych preparatów. Celem pracy była próba zwiększenia funkcjonalności termicznie zmodyfikowanego enzymu poprzez wyeliminowanie z preparatu frakcji nierozpuszczalnej. W wyniku frakcjonowania w środowisku obojętnym otrzymano preparat o całkowitej rozpuszczalności i aktywności hydrolitycznej 10 000 U/mg. Najwyższą wydajność procesu frakcjonowania (75 %) uzyskano w środowisku kwaśnym z zastosowaniem 0,18 % kwasu solnego. (abstrakt oryginalny)

EN

Lysozyme is a hydrolytic enzyme with potent antibacterial activity; its modification further enhances this effect. The modified enzyme shows an improved usability, thus, providing for wider practical utilization thereof. In the hitherto studies on lysozyme, several lysozyme modification methods have been developed including thermal and thermo-chemical methods. A side effect of this type of modification is partial irreversible enzyme denaturation. It induces the worsening of properties of the modified lysozyme and, as a result of its decreased solubility in the water environment, it reduces the practical application of the produced preparations. The objective of this study was an attempt to increase the functionality of thermally modified enzyme through the elimination of insoluble fraction from the preparation. The fractionation performed in a neutral environment resulted in producing a preparation of a complete solubility and hydrolytic activity of 10 000 U/mg. The highest efficiency of the fractionation process (75 %) was achieved in an acidic environment with the use of a 0.18 % hydrochloric acid. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Żywność; Technologia produkcji żywności; Dodatki funkcjonalne do żywności; Biochemia

EN

Food; Food production technology; Functional food additives; Biochemistry

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 19 (2012)
• Numer: nr 5 (84)
• Strony: 124--134

Twórcy

autor

Robert Borowiak

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Grzegorz Leśnierowski

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

Bibliografia

• [1] Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J.: Antibacterial activity of lysozyme modified by membrane technique. EJPAU, Food Sci. Technol., 2003, 6 (2), 1-6.
• [2] Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J.: Properties and application of egg white lysozyme and its modified preparations - a review. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2008, 58 (1), 5-10.
• [3] Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J.: Antibacterial activity of hen egg white lysozyme modified by thermochemical technique. Eur. Food Res. Technol., 2009, 228, 841-845.
• [4] Cuninngham F.E., Proctor V.A., Goetsch S.I.: Egg-white lysozyme as food preservative. Poult. Sci. J., 1991, 47, 142.
• [5] Daeschel M.A., Bruslind L., Clawson J.: Application of the enzyme lysozyme in brewing. Master Brewer's Association of the Americas Technical Quarterly, 1999, 36 (2), 219-222.
• [6] Danyluk B., Kijowski J.: Wpływ monomeru lizozymu na rozwój bakterii Clostridium tyrobutyricum. Przem. Spoż., 2001, 12, 16-19.
• [7] Davis C., Reeves R.: High value opportunities from the chicken egg. A report for the Rural Industries Research and Development Corporation, 2002: (http://www.rirdc.gov.au/reports/EGGS/02-094.pdf).
• [8] Gerbaux V., Villa A., Monamy C., Bertrand A.: Use of lysozyme to inhibit malolactic fermentation and to stabilize wine after malolactic fermentation. Am. J. Enol. Vitic., 1997, 48 (1), 49-54.
• [9] Gołąb K., Warwas M.: Białka jaja kurzego - właściwości biochemiczne i zastosowania. Adv. Clin. Exp. Med., 2005, 14 (5), 1001-1010.
• [10] Ibrahim H.R., Hatta H., Fujiki M., Kim M., Yamamoto T.: Enhanced antimicrobial action of lysozyme against Gram-negative and Gram-positive bacteria due to modification with perillaldehyde. Agric. Food Chem., 1994, 42, 1813-1817.
• [11] Ibrahim H.R., Higashiguchi S., Juneja L.R., Kim M., Yamamoto T.: A structural phase of heat - denatured lysozyme with novel antimicrobial action. Agric. Food Chem., 1996, 44, 1416-1420.
• [12] Kijowski J., Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G.: Antibacterial action of modified hen egg white lysozyme. World Poult. Sci. J., 2006, 62, 162-168.
• [13] Kijowski J., Leśnierowski G.: Wykorzystanie lizozymu do utrwalania żywności w diagnostyce medycznej i farmakologii. Biotechnologia, 1995, 2 (29), 130-140.
• [14] Kijowski J., Leśnierowski G.: Separation, polimer formation and antibacterial activity of lysozyme. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1999, 3, 3-16.
• [15] Kopeć W., Trziszka T.: Lizozym i jego charakterystyka. Izolacja i możliwości praktycznego zastosowania. Przem. Spoż., 1997, 3, 36-37.
• [16] Koterska B., Poznańska S., Lewicki C., Ryduzik W.: Inhibition of butyric acid fermentation in cheese by addition of lysozyme in the form of egg-white. Dodatek Naukowy, 1972, 4, 5-7.
• [17] Laemmli U.K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227 (5259), 680-685.
• [18] Leśnierowski G.: Fizykochemiczne metody modyfikacji i pomiaru aktywności lizozymu. Rozpr. nauk. Wyd. AR w Poznaniu, Poznań 2007, 387, ss. 1-104.
• [19] Leśnierowski G.: Nowe sposoby fizykochemicznej modyfikacji lizozymu. Nauka. Przyroda. Technologie, 2009, 3 (4), 1-18.
• [20] Leśnierowski G., Borowiak R.: Wysokotemperaturowa modyfikacja lizozymu. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 2010, 9 (2), 23-32.
• [21] Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J.: Antibacterial activity of thermally modified lysozyme. EJPAU, Food Sci. Technol., 2001, 2, 1-9.
• [22] Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J:. Thermally and chemical-thermally modified lysozyme and its bacteriostatic activity. World Poult. Sci. J., 2004, 60, 303-310.
• [23] Leśnierowski G., Kijowski J.: Metody badania aktywności enzymatycznej oraz oznaczanie ilościowe lizozymu z białka jaja kurzego. Przem. Spoż., 1995, 12, 476-479.
• [24] Leśnierowski G., Kijowski J.: Lysozyme. In: Bioactive Egg Compounds. Eds.: R. Huopalathi, R. Lopez, M. Anton, R. Schade. Springer-Verlag, Berlin 2007, pp. 33-42.
• [25] Ohno N., Morrison D.C.: Effects of lipopolysaccharide chemotype structure on binding and inactivation of hen egg lysozyme. Eur. J. Biochem., 1989, 186, 621-627.
• [26] Proctor V.A., Cuninngham F.E.: The chemistry of lysozyme and its use as a food preservative and a pharmaceutical, CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1988, 26 (4), 359-395.
• [27] Stadhouders J., Stegink H., Van den Berg G., Van Ginkel W.: The use of lysozyme to prevent butyric fermentation in gouda Cheese. The limited effect of the enzyme. Meijeritieteellinen Aikakauskirja, 1987, 44 (1) 23-35.
• [28] Tomizawa H., Yamada H., Imoto T.: The mechanism of irreversible inactivation of lysozyme at pH 4 and 100 °C. Biochemistry, 1994, 33, 130-132.
• [29] Trziszka T., Kopeć W.: Lizozym i jego charakterystyka. Przem. Spoż., 1997, 1, 41-43.
• [30] Wasserfall F.E., Voss E., Prokopek D.: Studies on cheese ripening. V. The use of lysozyme instead of nitrate to inhibit late blowing of cheese. Kiel. Milchwirtsch. Forschungsber., 1976, 28, 3-16.
• [31] Wisłowska M., Smirnow J.: Lizozym i jego znaczenie biologiczne. Reumatologia, 2000, 38 (3), 368-372.
• [32] Yajima M., Hidaka Y., Matsuoka Y.: Studies on egg-white lysozyme as a preservative of sake. J. Ferment. Technol., 1968, 46, 782-788.