Struktura a właściwości funkcjonalne białek mleka

• Autorzy: Małgorzata Darewicz , Jerzy Dziuba

Warianty tytułu

The Structure of Milk Proteins Versus Their Functional Properties

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

W pracy przedstawiono i zanalizowano wyniki badań dotyczących zależności między strukturą białek mleka a ich wybranymi właściwościami funkcjonalnymi. Ważnymi czynnikami wpływającymi na właściwości funkcjonalne białek są wymiary molekularne, hydrofobowość, ładunek i elastyczność. Na właściwości funkcjonalne mają wpływ także takie czynniki zewnętrzne, jak: temperatura, pH, siła jonowa czy obecność innych cząsteczek. Podstawową przyczynę różnic we właściwościach funkcjonalnych między białkami upatruje się w ich odmiennej strukturze. Właściwości funkcjonalne można modyfikować metodami fizycznymi, chemicznymi, enzymatycznymi i genetycznymi. Rozpuszczalność jest właściwością fizykochemiczną, od której mogą zależeć inne właściwości funkcjonalne. Białka mogą adsorbować na granicy faz olej/woda i powietrze/woda i obniżać napięcie powierzchniowe, zmieniając jednocześnie swoją strukturę. Dobre właściwości powierzchniowe białek łączy się ze specyficzną dystrybucją ich reszt hydrofobowych i hydrofilowych w ściśle odizolowane obszary, połączoną z zapewnieniem minimalnej masy cząsteczkowej. Stwierdzono istnienie związku między udziałem struktury α-helikalnej, indukowanej adsorpcją na hydrofobowej powierzchni, a kształtowaniem się zdolności do tworzenia emulsji przez peptydy. W opisywaniu zależności między strukturą a funkcją białek coraz większą rolę zaczynają odgrywać wielowymiarowe metody statystyczne. Znajomość molekularnych podstaw kształtowania się rozpuszczalności, zdolności do tworzenia/stabilizowania emulsji/piany przez białka jest podstawową wiedzą w badaniach nad zastosowaniami białek mleka w żywności o pożądanych i zaprojektowanych cechach. (abstrakt oryginalny)

EN

In the paper, results of the study on the relationship between a structure of milk proteins and some selected functional properties of them were presented and analyzed. Several factors, such as: molecular size, hydrophobicity, charge, and flexibility are important for the functional properties of proteins. Additionally, external factors, such as: temperature, pH, ionic strength, and the presence of other molecules influence these functional properties. A distinct structure of individual proteins is considered the main reason why there are differences in functional properties of the proteins. Functional properties can be modified in several ways, e.g. by the physical, chemical, enzymatic, or genetic modification. Other functional properties may also depend on solubility which is a physical-chemical feature. Proteins can adsorb at oil/water and air/water interfaces, and, thereby, they can lower the surface tension; at the same time, they also change their structure. Good interfacial properties of proteins are attributed both to the specific distribution of clustering hydrophilic and hydrophobic residues into exactingly isolated zones and to the minimum molecular mass of the peptide enabling this distribution. It was stated that there was a relationship between the α-helical adsorption-induced structure on the hydrophobic surface and the emulsion forming ability of peptides. Advanced statistical methods become more and more popular and they are used to describe the structure-function relationships of proteins. The knowledge of molecular basis of proteins solubility, and foam/emulsion forming/stabilizing abilities is fundamental for the purpose of studying the milk proteins applications in food with required and design properties.(original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Żywność; Technologia produkcji żywności; Właściwości fizykochemiczne; Badanie żywności; Biochemia; Mleko

EN

Food; Food production technology; Physicochemical property; Food research; Biochemistry; Milk

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 12 (2005)
• Numer: nr 2 (43)
• Strony: 47--60

Twórcy

autor

Małgorzata Darewicz

• Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie

autor

Jerzy Dziuba

• Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie

Bibliografia

• Aoki T.: Emulsifying properties of soy protein: characteristics of 7S and 11S proteins. J. Food Sci., 1980, 45, 534-538.
• Bigelow C. C.: On the average hydrophobicity of proteins and the relation between it and protein structure. J. Theor. Biol., 1967, 16, 187-211.
• Bryant C.M., McClements D.J.: Molecular basis of protein functionality with special consideration of cold-set gels derived from heat-denatured whey. Trends Food Sci. Technol., 1998, 9, 143-151.
• Creamer L.K, Harris D.P: Relationship between milk protein polymorphism and physicochemical properties. Int. Dairy Fed. Spec. Issue, 1997, 97-02, 110-123.
• Damodaran S.: Protein-stabilized foams and emulsions. In: Food proteins and their applications -eds. S. Damodaran, A. Paraf. Marcel Dekker Inc., New York 1997, pp. 57-110.
• Darewicz M., Kostyra H., Dziuba J.: Rozpuszczalność i stabilność cieplna albumin i globulin nasion bobiku - charakterystyka i zmiany pod wpływem przechowywania. Acta Acad. Agricult. Tech. Olst., 1996, 29, 125-138.
• Darewicz M., Dziuba J., Caessens P. W. J. R., Gruppen H.: Effect of dephosphorylation on the functionality of bovine β-casein and its plasmin-derived peptides. In: Functional foods - a new challenge for the food chemists - eds. R Lasztity, W. Pfannhauser, L. Simon-Sarkadi, S. Tomoskozi. Publ. Com. TUB, Budapest 1999, pp. 665-671.
• Darewicz M., Dziuba J., Mioduszewska H., Minkiewicz P.: Modulation of physico-chemical properties of bovine p-casein by non-enzymatic glycation associated with enzymatic dephosphorylation. Acta Aliment. Hung./Int. J. Food Sci., 1999, 4, 339-354.
• Darewicz M., Dziuba J., Caessens P. W. J. R.: Effect of enzymatic hydrolysis on emulsifying and foaming properties of milk proteins - a review. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2000, 9, 3-8.
• Darewicz M., Dziuba J., Caessens P. W. J. R., Gruppen H.: Dephosphorylation-induced structural changes in β-casein and its amphiphilic fragment in relation to emulsion properties. Biochimie, 2000, 82, 191-195.
• Darewicz M.: Wpływ enzymatycznych modyfikacji kazeiny-β na jej strukturę i wybrane właściwości funkcjonalne. Wyd. UWM, Olsztyn 2001.
• Darewicz M., Dziuba J.: The effect of glycosylation on emulsifying and structural properties of bovine β-casein. Nahrung/Food, 2001, 45, 15-20.
• Darewicz M., Dziuba J., Panfil T.: Zaawansowane metody statystyczne jako nowe narzędzia w analizie danych w nauce o żywności i żywieniu. Materiały XXXVI Sesji Naukowej KNo PAN, Szczecin 2005.
• Dickinson E., Horne D.S., Pinfield V.J., Leermakers F.A.M.: Self-consistent Fidel modeling of casein adsorption: comparison of esults for α_S1-casein and β-casein. J. Chem. Soc. Faraday Transactions, 1997, 93, 425-432.
• Dickinson E.: Caseins in emulsions: interfacial properties and interactions. Int. Dairy J., 1999, 9, 305-312.
• Dziuba J., Darewicz M., Mioduszewska H.: Physico-chemical characteristics of different genetic variants of bovine β-casein, modified covalently by glucose, galactose and lactose. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1998, 2, 166-170.
• Dziuba J., Darewicz M.: Structural aspects of functional properties of milk proteins. Natur. Sci., 2000, 4, 257-272.
• Dziuba J., Iwaniak A., Niklewicz M.: Database of protein and bioactive peptide sequences - BIOPEP.2003, http://www.uwm.edu.pl/biochemia.
• Dziuba J., Iwaniak A., Niklewicz M., Darewicz M., Minkiewicz P.: Bioinformatic-aided prediction for release possibilities of bioactive peptides from plant proteins. Acta Aliment./Int. J. Food Sci., 2004, 33, 227-235.
• Enser M., Bloomberg G. B., Brock C., Clark D. C.: De novo design and structure-activity relationships of peptide emulsifiers and foaming agents. Int. J. Biol. Macromol., 1990, 12, 118-124.
• Foegeding E.A., Davis J.P., Doucet D., McGuffey M.K.: Advances in modifying and understanding whey protein functionality. Trends Food Sci. Technol., 2002, 13, 151-159.
• Giuliani A., Benigni R., Zbilut J. P., Webber Jr. C. L., Sirabella P., Colosimo A.: Nonlinear signal analysis methods in the elucidation of protein sequence-structure relationships. Chem. Rev., 2002, 102, 1471-1491.
• Hambling S.G., McAlpine A.S., Sawyer L.: β-Lactoglobulin. In: Advanced Dairy Chemistry. Proteins. Vol.1 - eds. P.F. Fox. Elsevier Applied Science, London 1992, pp.141-190.
• Holt C., Sawyer L.: Caseins as rheomorphic proteins: Interpretation of primary and secondary structures of the s_s1- and β- and κ-caseins. J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1993, 89, 2683-2692.
• Horne D.S.: Casein interactions: Casting light on the black boxes, the structure in dairy products. Int. Dairy J., 1998, 8, 171-177.
• Imafidon G. I., Farkye N. Y., Spanier A. M.: Isolation, purification, and alteration of some functional groups of major milk proteins: a review. Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1997, 37, 663-689.
• Ismond M.A., Georgiu C., Arntfield S.D., Murray E.D.: Role of noncovalent forces in micellization using legumin from Vicia faba as a study system. J. Food Sci., 1990, 55, 1638-1642.
• Katan M.B, De Roos N.M.: Promises and problems of functional foods. Crit. Rev. Food Sc. Nutr., 2004, 44, 369-377.
• Kilara A., Harwalker V.R.: Denaturation. In: Food Proteins: Properties and characterization - eds. S. Nakai, H.W. Modler. VCH Publishers Inc., 1996, pp. 71-135.
• Kinsella J. E.: Physical properties of food and milk components. Research needs to expand uses. J. Dairy Sci., 1987, 70, 2419-2429.
• Klemaszewski J. L., Das K. P., Kinsella J. E.: Formation and coalescence stability of emulsions stabilized by different milk proteins. J. Food Sci., 1992, 57, 366-371.
• Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A.: Milk protein-derived bioactive peptides - novel opportunities for health promotion. Biul. IDF, 2001, 363, 17-26.
• Kumosinski T. F., Brown E. M., Farrel H. M. Jr.: Three-dimensional molecular modeling of bovine caseins: Energy minimized β-casein structure. J. Dairy Sci., 1993, 76, 931-945.
• Lavine B. K., Workman J. J.: Chemometrics. Anal. Chem., 2002, 74, 2763-2770.
• Leman J.: Właściwości emulgujące albuminy serum krwi. Przegl. Mlecz., 2002, 5, 225-228.
• Nakai S., Li-Chan E., Hayakawa S.: Contribution of protein hydrophobicity to its functionality. Nahrung, 1986, 3-4, 327-336.
• Nakai S., Li-Chan E. C. Y., Artega G. E.: Measurement of surface hydrophobicity. In: Methods of testing protein functionality - ed. G. M. Hall. Chapmann, London 1996, pp. 226-260.
• Nakai S., Chan J. C. K., Li-Chan E. C., Dou J., Ogawa M.: Homology similarity analysis of sequences of lactoferricin and its derivatives. J. Agric. Food Chem., 2003, 51, 1215-1223.
• Nakai S., Alizadeh-Pasdar N., Dou J., Buttimor R., Rousseau D., Paulson A. Pattern similarity analysis of amino acid sequences for peptide emulsification. J. Agric. Food Chem., 2004, 52, 927-934.
• Nylander T., Tiberg F., Wahlgren N.M.: Evaluation of the structure of adsorbed layers of N-casein from ellipsometry and surface force measurements. Int. Dairy J., 1999, 9, 313-317.
• Pomerantz Y.: New and novel foods. In: Functional properties of food components - ed. S. L. CH. Taylor, Academic Press Inc., London 1991.
• Poon S., Clarke A., Currie G., Schultz C. 2001. Influence of P-helices on the emulsifying properties of proteins. Biosci. Biotechnol. Biochem., 2001, 65, 1713-1723.
• Poole S., Fry J. Developments in Food Proteins. In: Advances in food emulsions and foam - ed. B. J. F. Hudson. Elsevier Applied Science Publishers, London 1987, pp. 257-298.
• Pour-El A. Preface. In: Functionality and protein structure - ed. A. Pour-El., ACS Symp. Ser. 92, Am. Chem. Soc., Washington D. C. 1979, s. ix-xii.
• Rahali V., Chobert J. M., Haertle T., Gueguen J. Emulsification of chemical and enzymatic hydrolysates of β-lactoglobulin: characterization of the peptides adsorbed at the interface. Nahrung, 2000, 44, 89-95.
• Saito M., Ogasawara M., Chikuni K., Schimizu M.: Synthesis of a peptide emulsifier with an amphiphilic structure. Biosci. Biotech. Biochem., 1995, 3, 388-392.
• Scarsi M., Majeux N., Caflisch A.: Hydrophobicity at protein surface. Proteins: Struct. Funct. Genet., 1999, 37, 565-575.
• Schein C.: Solubility as a function of protein structure and solvent components. Biotechnology, 1990, 8, 308-318.
• Schlehel-Zawadzka M., Przysławski J., Babicz-Zielińska E., Wądołowska L.: Sieci neuronowe - nowe narzędzie w analizie danych w naukach żywieniowych. Żyw. Czł. Met., 2001, 28, Supl., 898-903.
• Sikorski Z.E.: Chemia żywności. WNT. Warszawa 2002.
• Sood S. M., Slattery Ch. W.: Monomer characterization and studies of self-association of the major β-casein of human milk. J. Dairy Sci., 1987, 80, 1554-1560.
• Swaisgood H. E.: Chemistry of the caseins. In: Advaced Dairy Chemistry. Vol 1. Dairy Proteins - eds. P.F. Fox, P.L.H. McSweeney. Kluwer Academic/Plenum Publishers, 2003, pp. 63-110.
• Thomas M.E.C., Scher J., Desobry-Banon S., Desobry S.: Milk powders ageing: Effect on physical and functional properties. Crit. Rev. Food Sc. Nutr., 2004, 44, 297-322.
• Voutsinas L. P., Cheung E., Nakai S.: Relationships of hydrophobicity to emulsifying properties of heat denatured proteins. J. Food Sci., 1983, 48, 26-32.
• Walstra P.: Overview of emulsion and foam stability. In: Food emulsions and foams - ed. E. Dickinson. Royal Society of Chemistry, London 1987, pp. 242-257.
• Walstra P., de Roos A. L.: Proteins at air-water and oil-water interfaces: static and dynamic aspects. Food Rev. Int., 1993, 9, 503-525.
• Walstra P.: Emulsion stability. In: Encyclopaedia of emulsion technology. Vol. 4 - eds. P. Becher, M. Dekker, New York 1996, pp. 1-62.
• Wilde P.J.: Interfaces: their role in foam and emulsion behaviour. Current Opinion in Colloid and Interface Science, 2000, 5, 176-181.
• Van der Ven C., Gruppen H., de Bont D. B. A., Voragen A. G. J.: Correlations between biochemical characteristics and foam-forming and -stabilizing ability of whey and casein hydrolysates. J. Agric. Food Chem., 2002, 50, 2938-2946.
• Van der Ven C., Muresan S., Gruppen H., de Bont D. B. A., Merck K. B., Voragen A. G. J.: FTIR spectra of whey and casein hydrolysates in relation to their functional properties. J. Agric. Food Chem., 2002, 50, 6943-6950.