PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
13 (2006) | nr 4 (49) | 136--144
Tytuł artykułu

Właściwości białek preparatów części białkowej jaja w procesie utlenienia

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
The Properties of Egg White Protein Preparations in an Oxidation Process
Języki publikacji
PL
Abstrakty
W pracy badano właściwości przeciwutleniające podstawowych frakcji białek części białkowej jaja kurzego (owoalbuminy, lizozymu) oraz preparatów handlowych białka jaja i albumin (żelującej i pienistej). Badano też modyfikacje białek spowodowane autooksydacją kwasu linolowego. Badane preparaty handlowe wykazały dobrą aktywność przeciwutleniającą wobec rodników ●OH, natomiast nieco słabiej działały jako inhibitory autooksydacji kwasu linolowego. Lizozym wykazał lepsze właściwości przeciwutleniające niż owoalbumina. Zmiany białek pod wpływem działania nadtlenków kwasu linolowego badano przez pomiar zmian zawartości tryptofanu i powstających w wyniku utleniania pochodnych karbonylowych. Wyniki wskazują, że białka jaja uczestniczące w inhibicji utleniania kwasu linolowego ulegają zmianom wynikającym z modyfikacji oksydacyjnej wchodzących w ich skład aminokwasów (m.in. degradacja tryptofanu). (abstrakt oryginalny)
EN
Antioxidant properties of egg white proteins were investigated in this study: main fractions (ovalbumin, lysozyme), commercial preparations (gelling and foaming albumin, egg white proteins). The protein modifications caused by acid autoxidation were also studied. The commercial preparations investigated exhibited good antioxidant activity against the radicals, but were worse linoleic acid autoxidation inhibitors. Lysozyme showed better antioxidative properties then ovalbumin. The protein change under linoleic acid peroxides were determined by the measurement of tryptophan and protein carbonyls content changes. The results indicate that an egg proteins participating in the inhibition of linoleic acid oxidation undergo changes resulting from the oxidative modification of their amino acid (tryptophan degradation). (original abstract)
Rocznik
Numer
Strony
136--144
Opis fizyczny
Twórcy
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
Bibliografia
  • [1] Belitz H.-D., Grosh W.: Food Chem.. Ed. Springer, 1999.
  • [2] Beltran E., Pla R., Yuste Y., Mor-Mur M.: Use of antioxidants to minimize rancidity in pressurized and cooked chicken slurries. Meat Sci., 2004, 66, 719-725.
  • [3] Chen H.M., Muramoto K., Yamauchi F.: Structural analysis of antioxidative peptides from soybean β-conglycinin. J. Agric. Food Chem., 1995, 43, 574-578.
  • [4] Davies K.J.A., Delsignoret M. E., Lin S. W.: Protein damage and degradation by oxygen radicals. J. Biol. Chem., 1987, 262, 9902-9907.
  • [5] Hunt J.V., Simpson J.A., Dean R.T.: Hydroperoxide-mediated fragmentation of proteins. Biochemistry J., 1988, 250, 87-93.
  • [6] Kamin-Belsky N., Brillon A.A., Arav R., Shaklai N.: Degradation of myosin by enzymes of the digestive system: comparison between native and oxidative cross-linked protein. J. Agric. Food Chem., 1996, 44, 1641-1646.
  • [7] Kuo J.M., Yeh D.B., SunPan B.: Rapid photometric assay evaluating activity in edible plant material. J. Agric. Food Chem., 1999, 47, 3206-3209.
  • [8] Laemmli U.K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227, 680-685.
  • [9] Larson R.A.: The antioxidants of higher plants. Phytochemistry, 1988, 27, 969-978.
  • [10] Lippard S.J., Berg J.M.: Podstawy chemii bionieorganicznej. PWN. Warszawa 1998.
  • [11] Matsudomi N., Takasaki M., Kobayashi K.: Head - induced aggregation of lysozyme with ovotransferrin. Agric. Biol. Chem., 1991, 55, 1651-1653.
  • [12] Mine Y.: Recent advances in the understanding of egg white protein functionality. Trends Food Sci. Technol., 1995, 6, 225-232.
  • [13] Rice-Evans C.A., Diplock A.T., Symons M.C.R.: Techniques in free radical research, Ed. Elservier. Amsterdam 1991.
  • [14] Sanchez-Vioque P., Vioque A., Pedroche J., Bautista J., Millan F.: Interaction of chickpea (Cicer arietinum L.) legumin with oxidized linolic acid. J. Agric. Food Chem., 1999, 47, 813-818.
  • [15] Tong L.M., Saski S., McClenents D.J., Decker E.A.: Mechanisms of the antioxidant activity of a hight molecular weight fraction of whey. J. Agric. Food Chem., 2000, 48, 1473-1478.
  • [16] Ulu H.: Effect of wheat flour, whey protein concentrate and soya protein isolate on oxidative processes and textural properties of cooked meatballs. Food Chem., 2004, 87, 523-529.
  • [17] Wołosiak R., Worobiej E., Aktywność antyoksydacyjna izolatu i hydrolizatów białek grochu. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 1999, 3 (20) Supl., 105-111.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.ekon-element-000171459614

Zgłoszenie zostało wysłane

Zgłoszenie zostało wysłane

Musisz być zalogowany aby pisać komentarze.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.