PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
14 (2007) | nr 3 (52) | 147--158
Tytuł artykułu

Wpływ obróbki termicznej i hydrolizy enzymatycznej na alergenność białek grochu

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Influence of Thermal Treatment and Enzymatic Modification on Alergenicity of Pea Proteins
Języki publikacji
PL
Abstrakty
Nasiona roślin strączkowych należą do produktów, które najczęściej są przyczyną alergii pokarmowych. Celem przeprowadzonych badań było określenie wpływu procesu gotowania i modyfikacji enzymatycznej na alergenne właściwości białek grochu. Stwierdzono stosunkowo wysoką odporność białek grochu na termiczną obróbkę. Proces gotowania zmniejszył ich alergenność o ok. 25-50% w stosunku do alergenności produktu niemodyfikowanego. Hydroliza enzymatyczna okazała się bardziej efektywna i powodowała zmniejszenie alergennych właściwości białek grochu o ok. 47-70%. Wykazano, że proces hydrolizy z wykorzystaniem trypsyny z większą skutecznością redukował alergenność białek grochu niż proces prowadzony przy użyciu Alkalazy. W otrzymanych hydrolizatach oceniano również immunoreaktywność poszczególnych białek grochu (albuminy, leguminy i wicyliny), wykorzystując królicze przeciwciała klasy G, uzyskane w stosunku do wyizolowanych i oczyszczonych frakcji. Stwierdzono, że po hydrolizie enzymatycznej immunoreaktywność wicyliny pozostawała ciągle na wysokim poziomie, zwłaszcza po procesie prowadzonym przy udziale Alkalazy. Można zatem wnioskować, że mniejsza alergenność hydrolizatów białek grochu uzyskanych przy udziale trypsyny wynika z istotnego zmniejszenia alergenności wicyliny w toku proteolizy. (abstrakt oryginalny)
EN
The most important position among products which very often may elicit allergy takes legumins. The aim of this study was to determine the influence of thermal and enzymatic modification on allergenic properties of pea proteins. Allergenicity of pea proteins was decreased about 25-50% after thermal process like cooking. However, enzymatic hydrolysis decreased allergenicity about 47-70%. In majority cases trypsin hydrolysis caused more reduction of allergenicity of pea proteins than Alcalase hydrolysis. Immunoreactivity of major pea proteins (albumins, legumins, vicilins) in obtained hydrolysates were determined using specific polyclonal rabbit antibodies produced against isolated and purified pea protein fractions. Pea globulins have more resistance to Alcalase hydrolysis than trypsin one. Particularly it concerns vicilin fraction. It can be the reason of lower allergenicity of pea protein hydrolysates obtained by trypsin. Especially, the highest level of antibodies in sera patients was against pea vicilins (non modified). It may provide the highest allergenicity of vicilins among pea proteins. (original abstract)
Rocznik
Numer
Strony
147--158
Opis fizyczny
Twórcy
  • Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności PAN w Olsztynie
  • Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności PAN w Olsztynie
autor
  • NZOZ Centrum Alergologii, Łódź
Bibliografia
  • [1] Astwood J.D., Silvanowich A., Bannon G.A.: Vicilins: Acase study in allergen pedigrees. J. Allergy Clin. Immunol., 2002, 110, 26-27.
  • [2] Barnett D., Bonham B., Howden M.E.H.: Allergenic cross-reactions among legume foods - An in vitro study. J. Allergy Clin. Immunol., 1987,79 (3), 433-438.
  • [3] Besler M., Steinhart H., Paschke A.: Satbility of food alergenicity of processed foods-review. J. Chromatography B, 2001, 756, 207-228.
  • [4] Beyer K., Morrow E., Li X-M, Bardina L., Bannon G.A., Burks A.W., Sampson H.A.: Effects of cooking methods on peanut allergenicity. J. Allergy Clin. Immunol., 2001, 107, 1077-1081.
  • [5] Breiteneder H., Radauer C.H.: A classification of plant food allergens. J. Allergy Clin. Immunol., 2004, 113, 821-830.
  • [6] Bruijnzell-Koomen C.: Adverse reactions to food. Position paper of the European Academy of Allergy and Clinical Immunology, Madrid 1995.
  • [7] Clemente A., Vioque J., Sáchez-Vioque R., Pedroche J., Millán F.: Production of extensive chickpea (Cicer arientinum L.) protein hydrolysates with reduced antigenic activity. J. Agric. Food Chem., 1999, 4, 3776-3781.
  • [8] Crespo J.F., Rodriguez J., Vives R., James J.M., Reano M., Daroca P., Burbano C., Muzquiz M.: Occupational IgE-mediated allergy after exposure to lupine seed flour. J. Allergy Clin. Immunol., 2001, 108, 295-297.
  • [9] Demonte A., Carlos I.Z., Lourenco E.J., Dutra J.E., Dutra De Oliveira J.E.: Effect of pH and temperature on the immunogenicity of glycinin (Glycine max L.). Plant Foods Human Nutr., 1997, 50, 63-69.
  • [10] Duranti M.: Grain legume proteins and nutraceutical properties - review. Fitoterapia, 2006, 77, 67-82.
  • [11] Eigenmann P.A., Burks A.W., Bannon G.A., Sampson H.A.: Identification of unique peanut and soy allergen in sera adsorbed with cross-reacting antibodies. J. Allergy Clin. Immunol., 1996, 98, 969- 978.
  • [12] Giovana Ermetice de Almeida Costa, Keila da Silva Queiroz-Monici, Soely Maria Pissini Machado Reis, Admar Costa de Oliveira: Chemical composition, dietary fibre and resistant starch contents of raw and cooked pea, common bean, chickpea and lentil legumes. Food Chem., 2006, 94, 327-330.
  • [13] Ibaňez D., Martinez M., Maraňon F, Fernández-Caldas E., Alonso E., Laso T.: Specific IgE determinations to crude and boiled lentil (Lens culinaris) extracts in lentil-sensitive children and controls. Allergy, 1999, 54, 1209-1214.
  • [14] Ibaňez D., Martinez M., Sanchez J.J., Fernández-Caldas E.: Legume: cross-reactivity. Allergol. Immunopathol., 2003, 31, 151-161.
  • [15] Lambert N., Chambers S.J., Phalp M., Wright D.J.: Protocol for purification of pea storage proteins and characterization of their aggregation state. Biochem. Soc. Trans., 1986, 14, 1186-1188.
  • [16] Lu B.Y., Quillien L., Popineau Y.: Foaming and emulsifying properties of pea albumin fractions and partial characterisation of surface-active components. J. Sci. Food Agric., 2000, 80, 1964-1972.
  • [17] Martínez S.I.M., Ibanez S., Fernandez-Caldas E.: Hypersensitivity to members of the legume family. J. Investig Allergy Clin. Immunol., 2000, 10 (4), 187-199.
  • [18] Melo T.S., Ferreira R.B., Teixeira A.: The seed storage proteins from Lupinus albus. Phytochemistry, 1994, 37 (3), 641-647.
  • [19] Moneret-Vautrin D.A., Guerin L., Kanny G., Flabbee J., Fremont S., Morisset M.: Crossallergenicity of peanut and lupine: the risk of lupine allergy in patients allergic to peanuts. J. Allergy Clin. Immunol., 1999, 104, 4(1), 883-887.
  • [20] Pascual C.Y., Fernandez-Crespo J., Sanchez-Pastor S., Padial A., Diaz-Pena J.M., Martin-Muňoz F., Martin-Esteban M.: Allergy to lentils in mediterranean pediatric patients. J. Allergy Clin. Immunol., 1999, 103, 154-158.
  • [21] Patil S.P., Niphadkar P.V., Bapat M.M.: Chickpea: a major food allergen in the indian subcontinent and its clinical and immunochemical correlation. Ann. Allergy Asthma Immunol., 2001, 87, 140-145.
  • [22] Rehman Z., Shah W.H.: Thermal heat processing effects on antinutrients, protein and starch digestibility of food legumes. Food Chem., 2005, 91, 327-331.
  • [23] Sánchez-Monge R., Lopez-Torrejon G., Pascual C.Y., Varela J., Martinez-Esteban M., Salcedo G.: Vicilin and convicilin are potential major allergens from pea. Clin. Exp. Allergy, 2004, 34 (11), 1747-1753.
  • [24] Sánchez-Monge R., Pascual C.Y., Diaz-Perales A., Fernández-Crespo J., Martinez-Esteban M. , Salcedo G.: Isolation and characterization of relevant allergens from boiled lentils. J. Allergy Clin. Immunol., 2000, 106, 955-961.
  • [25] Sicherer S.H., Sampson H.A., Burks A.W.: Peanut and soy allergy: a clinical and therapeutic dilemma - Review. Allergy, 2000, 55, 515-521.
  • [26] Sicherer S.H., Sampson H.A.: Food Allergy. J. Allergy Clin. Immunol., 2006, 117, 470-475.
  • [27] Szymkiewicz A., Jędrychowski L.: Evaluation of immunoreactivity of selected legume seed proteins, Pol. J. Food Nutr. Sci., 1998, 7(48), 539-544.
  • [28] Van Putten M.C., Frewer L.J., Gilissen L.J.W.J., Gremmen B., Peijnenburg A.A.C.M., Wichers H.J.: Novel foods and food allergies: A review of the issues. Trends Food Sci. Technol., 2006, 17, 289-299.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.ekon-element-000171595205

Zgłoszenie zostało wysłane

Zgłoszenie zostało wysłane

Musisz być zalogowany aby pisać komentarze.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.