Charakterystyka właściwości funkcjonalnych niemodyfikowanych i acylowanych koncentratów białek soczewicy i ich trypsynowych hydrolizatów

• Autorzy: Dariusz Kowalczyk , Małgorzata Stryjecka , Barbara Baraniak

Warianty tytułu

The Profile of Functional Properties of Native and Acylated Lentil Protein Concentrates and Their Trypsin Hydrolysates

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Celem pracy było scharakteryzowanie wybranych właściwości funkcjonalnych niemodyfikowanych i acylowalych koncentratów białek nasion soczewicy, otrzymanych metodą koagulacji kwasowej lub flokulacyjno-kwasowej oraz ocena wpływu hydrolizy trypsyną na badane właściwości. Z nasion soczewicy ekstrahowano białka słabym roztworem ługu z jednoczesną ich chemiczną modyfikacją bezwodnikiem kwasu octowego (acylacja). Następnie białka wydzielano z ekstraktu, stosując dwa sposoby agregacji cząsteczek: koagulację poprzez zakwaszenie ekstraktu 2M HCl do punktu najmniejszej rozpuszczalności białek (pH = pI) bądź kwasową koagulację połączoną z flokulacją białek przy użyciu polielektrolitów Magnafloc LT22S (kationowy) lub Magnafloc LT27 (anionowy). Preparaty białek niemodyfikowanych otrzymano w analogiczny sposób, z pominięciem w trakcie ekstrakcji czynnika modyfikującego. Uzyskane koncentraty poddawano hydrolizie trypsyną, a produkty hydrolizy liofilizowano. W koncentratach oraz ich hydrolizatach określono zawartość białka, rozpuszczalność, absorpcję wody i tłuszczu, aktywność emulgowania, trwałość emulsji, wydajność pienienia oraz trwałość piany. Zarówno modyfikacja, jak i sposób agregacji białka spowodowały zmianę poszczególnych właściwości funkcjonalnych. Koncentraty białek niemodyfikowanych wykazywały dobrą zdolność absorpcji wody wynoszącą, w zależności od sposobu wytrącenia białek, od 184 do 234% oraz absorpcję tłuszczu na poziomie od 61 do 70%. Acylowanie istotnie (α=0,05) zwiększyło wodochłonność koncentratów, w największym stopniu o 136% (przy agregacji białek z udziałem flokulanta anionowego), a w przypadku koncentratów otrzymanych z wykorzystaniem flokulacji nastąpiło również istotne zwiększenie zdolności pochłaniania tłuszczu (od 8 do 15%). Aktywność emulgowania i trwałość emulsji nie uległy istotnym zmianom po modyfikacji białka, a ich maksymalną wartość (odpowiednio 42 i 39%) uzyskano w przypadku koncentratów otrzymanych przy udziale flokulanta Magnafloc LT 22S. Koncentraty te odznaczały się również dziesięciokrotnie lepszą zdolnością do tworzenia piany. Wydajność pienienia pozostałych preparatów była niewielka i w obu przypadkach wyniosła 2 ml. Acylacja poprawiła właściwości pianotwórcze białek soczewicy, jednakże wzrost trwałości piany zaobserwowano jedynie w przypadku białek koagulowanych kwasem. W wyniku chemicznej modyfikacji nastąpił wzrost rozpuszczalności białek w pH powyżej punktu izoelektrycznego. Natomiast w silnie kwaśnym środowisku rozpuszczalność acylowanych białek uległa zmniejszeniu. Hydroliza wszystkich badanych koncentratów białkowych spowodowała zwiększenie ich rozpuszczalności w zakresie pH od 3,5 do 6,5. Hydrolizaty w porównaniu z koncentratami charakteryzowały się na ogół wyższą absorpcją wody i trwałością emulsji. Hydroliza białek spowodowała istotną poprawę ich właściwości pianotwórczych. (abstrakt oryginalny)

EN

The purpose of this study was to characterize the chosen functional properties of native and acylated protein concentrates received from lentil seeds by acidic or flocculation-acidic coagulation and estimate of effect trypsin hydrolysis on studied proprieties. From the lentil seeds, proteins were extracted by weak solution of lye and chemically modified with acetic anhydride (acylation) at the same time. Then protein in extract were exuded applying two ways of aggregation of particles: coagulation by souring the extract 2M HCl to the point of the smallest solubility of proteins (pH = pI) or acidic coagulation joint from the flocculation of proteins using polyelectrolytes 'Magnafloc LT22S' (kationic) or 'Magnafloc LT27' (anionic). Unmodified protein concentrates were prepared analogically, except no acylating agent witch was added during extraction. Protein concentrates were hydrolyzed with tripsin and than desiccated by lyophilisation. Protein content, solubility, water and oil absorption, emulsifying activity, emulsion stability, foam capacity and foam stability were determined in concentrates and their hydrolysates. Both the modification and the way aggregation of proteins caused changes of individual functional proprieties. Native protein concentrates possessed good ability to water absorption, carrying out from 184 to 234% in dependence from the way precipitation of protein, and oil absorption in range 61-70%. Acylation essentially (α=0,05) increased water absorption of concentrates, in largest degree about 136% (in case aggregation of proteins by anionic flocculant) and significantly increased ability to oil absorption (in range 8-15%) in the case of concentrates received with utilization of flocculation. The emulsifying activity and emulsion stability did not change significantly after protein modification, achieving maximum value (42 and 39% respectively), for concentrates received with flocculant 'Magnafloc LT 22S'. These concentrates were also characterizing by ten times better ability to foam creating. The foam capacity remaining preparations was small and achived 2ml in both cases. Acylation improved foam proprieties of lentil proteins, yet the growth of foam stability was observed only in the case proteins coagulated by the acid. The chemical modification caused of highest protein solubility in range above isoelectric point. However solubility of acylated proteins decreased in the strong acid medium. The hydrolysis of studied protein concentrates caused increased their solubility in range pH 3,5-6,5. Hydolysates in comparison with concentrates were characterizing higher water absorption and emulsion stability. The hydrolysis of proteins caused the significant improvement of their foam proprieties. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Towaroznawstwo żywności; Żywność funkcjonalna; Badania towaroznawcze; Technologia produkcji żywności; Jakość żywności

EN

Food commodities; Functional food; Commodity research; Food production technology; Food quality

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 14 (2007)
• Numer: nr 5 (54)
• Strony: 102--112

Twórcy

autor

Dariusz Kowalczyk

• Akademia Rolnicza w Lublinie

autor

Małgorzata Stryjecka

• Akademia Rolnicza w Lublinie

autor

Barbara Baraniak

• Akademia Rolnicza w Lublinie

Bibliografia

• [1] Adler-Nissen J.: Enzymic hydrolysis of food proteins. Elsevier Applied Science Publishers, London 1986, pp. 1-427.
• [2] Adler-Nissen J., Olsen H.S.: The influence of peptide chain length on taste and functional properties of enzymatically modified soy protein. In: Functionality and protein structure - ed. A. Pour-El, ACS, Washington, DC, 1979, p. 125-146.
• [3] Aluko R.E., Monu E.: Functional and bioactive properties of quinoa seed protein hydrolysates. J. Food Sci, 2003, 68 (4), 1254-1258.
• [4] Baraniak B., Niezabitowska M., Pielecki J., Wójcik W.: Evaluation of usefulness of Magnafloc M22S flocculant in the process of obtaining protein concentrates from peas. Food Chem., 2004, 85, 251-257.
• [5] Baraniak B., Niezabitowska M., Porzucek H.: Zawartość białka ogółem, inhibitorów trypsyny i stachiozy w preparatach białkowych uzyskiwanych z mąki grochu za pomocą różnych metod koagulacji. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2004, 3 (40), 87-97.
• [6] Baraniak B., Niezabitowska M.: Jakość białka koncentratów otrzymanych różnymi metodami z nasion grochu odmiany Piast. Annales UMCS, Sec. E, 2004, 59 (4), 1557-1566.
• [7] Betschart A.A.: Nitrogen solubility of alfaalfa protein concentrate as influenced by various factors. J. Food Sci., 1974, 39, 1110-1115.
• [8] Bombara N., Pilosof A.M.R., Añón M.C.: Mathematical model for formation rate and collapse of foams from enzyme modified wheat flours. J. Food Sci., 1994, 59 (3), 626-628.
• [9] Bora P.S.: Effect of acetylation on the functional properties of lentil (Lens culinaris) globulin. J. Sci. Food Agric., 2003, 83 (2), 139-141.
• [10] Bora P.S.: Functional properties of native and succinylated lentil (Lens culinaris) globulins. Food Chem., 2002, 77 (2), 171-176.
• [11] Chobert J.M., Briand L., Guéguen J., Popineau Y., Larré C., Haertlé T.: Recent advances in enzymatic modifications of food proteins for improving their functional properties. Nahrung, 1996, 40, 177-182.
• [12] Darewicz M., Dziuba J.: Struktura a właściwości funkcjonalne białek mleka. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2005, 2 (43), 47-60.
• [13] Dickinson E.: Protein adsorption at liquid interfaces and the relationship to foam stability. In: Foams: physics, chemistry and structure - ed. A.J. Wilson Springer, London 1989, pp. 39-53.
• [14] Diniz F.M., Martin A.M.: Effects of the extent of enzymatic hydrolysis on functional properties of shark protein hydrolysate. Lebensm.-Wiss. u.-Technol., 1997, 30, 266-272.
• [15] El-Adawy T.A.: Functional properties and nutritional quality of acetylated and succinylated mung bean protein isolate. Food Chem., 2000, 70, 83-91.
• [16] Gbogouri G. A., Linder M., Fanni J., Parmentier M.: Influence of hydrolysis degree on the functional properties of salmon by product hydrolysates. J. Food Sci., 2004, 69, 615-622.
• [17] http://faostat.fao.org/site/336/DesktopDefault.aspx?PageID=336.
• [18] Kabirullah M., Wills R.B.H.: Functional properties of acetylated and succinylated sunflower protein isolate. J. Food Technol., 1982, 17, 235-249.
• [19] Kim (Lee) S.Y., Park P.S.-W., Rhee K.C.: Functional properties of proteolytic enzyme modified soy protein. J. Agric. Food Chem., 1990, 38, 651-656.
• [20] Kinsella J E.: Functional properties of proteins: possible relationships between structure and function in foams. Food Chem., 1981, 7, 273-288.
• [21] Konieczny P., Uchman W., Krysztofiak K., Przyborski J.: Some selected properties of protein preparations made by enzymatic treatments of animal blood red cell fraction. Acta Sci.Pol., Technol. Aliment. 4 (2), 111-118.
• [22] Kuehler C.A., Stine M.C.: Effect of enzymatic hydrolysis on some functional properties of whey protein. J. Food Sci., 1974, 39, 379-382.
• [23] Lawal O.S., Adebowale K.O.: The acylated protein derivatives of Canavalia ensiformis (jack bean): A study of functional characteristics. Lebensm.-Wiss. u.-Technol. LWT - Food Sci. Technol., 2006, 39, 918-929.
• [24] Lawal O.S.: Functionality of native and succinylated Lablab bean (Lablab purpureus) protein concentrate. Food Hydrocolloids, 2005, 19, 63-72.
• [25] Lee H.C., Htoon A.K., Uthayakumaran S., Paterson J.L.: Chemical and functional quality of protein isolated from alkaline extraction of Australian lentil cultivars: Matilda and Digger. Food Chem., 2007, 102, 1199-1207.
• [26] Ochiai K., Kamata Y., Shibasaki K.: Effect of tryptic digestion on emulsifying properties of soy protein. Agric. Biol. Chem., 1982, 46 (4), 91-96.
• [27] Panyam D., Kilara A.: Enhancing the functionality of food proteins by enzymatic modification. Trends Food Sci. Technol., 1997, 7, 120-125.
• [28] Pedroche J., Yust M.M., Lqari H., Girón-Calle J., Alaiz M., Vioque J., Milllán F.: Brassica carinata protein isolates: chemical composition, protein characterization and improvement of functional properties by protein hydrolysis. Food Chem., 2004, 88, 337-346.
• [29] Rahali V., Chobert J.M., Haertle T., Guéguen J.: Emulsification of chemical and enzymatic hydrolysates of β-lactoglobulin: characterization of the peptides adsorbed at the interface. Nahrung, 2000, 44, 89-95.
• [30] Rahali V., Guéguen J.: Foaming characteristics of chemical and enzymatic hydrolysates of bovine β-lactoglobulin. Nahrung, 2000, 44 (5), 309-317.
• [31] Rutkowski A., Kozłowska H.: Preparaty żywnościowe z białka roślinnego. WNT, Warszawa 1981.
• [32] Shukla T.P.: Chemical modification of food protein. In: Food protein deterioration: mechanism and functionality - ed. J.P. Chery. ACS, Washington, DC, 1982, p. 275.
• [33] Sikorski Z.E.: Chemiczne i enzymatyczne modyfikowanie białek. W: Chemiczne i funkcjonalne właściwości składników żywności - pod red. Z.E. Sikorskiego. WNT, Warszawa 1994, s. 278.
• [34] Vioque J., Sánchez-Vioque R., Clemente A., Pedroche J., Millán F.: Partially hydrolyzed rapeseed protein isolates with improved functional properties. J. Am. Oil Chem. Soc., 2000, 77 (4), 447-450.
• [35] Xiangzhen K., Huiming Z., Haifeng Q.: Enzymatic preparation and functional properties of wheat gluten hydrolysates. Food Chem., 2007, 101, 615-620.
• [36] Zaborska Z., Krysztofiak K., Uchman W.: Zastosowanie preparatów białkowych. W: Substancje dodatkowe w przetwórstwie mięsa - pod red. W. Uchmana. Wyd. AR Poznań 2001, s. 121-127.