PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
11 (2004) | nr 4 (41) | 57--68
Tytuł artykułu

Właściwości funkcjonalne preparatów białkowych otrzymanych z nasion fasoli (phaseolus vulgaris) metod krystalizacji i izolacji klasycznej

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Functional Properties of the Bean (Phaseolus Vulgaris) Seed Preparations Obtained Using the Crystallization and Classical Isolation Methods
Języki publikacji
PL
Abstrakty
W pracy porównano właściwości funkcjonalne - rozpuszczalność białek w funkcji pH, powierzchniową hydrofobowość aromatyczną w pH 2,8 i 8,0 oraz indeks aktywności emulgowania (IAE) - preparatów białkowych otrzymanych z nasion fasoli dwoma metodami: izolacji klasycznej i krystalizacji w środowisku kwaśnym. Podczas izolacji klasycznej białka odzyskiwano z ekstraktów alkalicznych w punkcie najmniejszej rozpuszczalności, w postaci amorficznej (PBA). W drugiej metodzie wykorzystano właściwości białek fasoli do tworzenia struktur krystalicznych w środowisku kwaśnym (PBK). Otrzymane preparaty białek krystalicznych miały mniejszą powierzchniową hydrofobowość aromatyczną zarówno w pH 2,8, jak i 8,0; mniejszą zdolność absorpcji wody i niższy indeks aktywności emulgowania (IAE) w porównaniu z PBA. Duża hydrofobowość w środowisku kwaśnym zarówno białek krystalicznych, jak i amorficznych wskazuje, że mogą mieć one lepsze właściwości funkcjonalne w tym środowisku. Stwierdzono, że w trakcie podgrzewania preparatów w t=100ºC przez 30 min, hydrofobowość, wodochłonność i IAE wzrosły bardziej w PBK ni w PBA. Preparaty białek krystalicznych miały gorsze właściwości funkcjonalne w porównaniu z amorficznymi, co wynikało z odmiennego składu i struktury tych białek. (abstrakt oryginalny)
EN
In this paper, there were compared some functional properties of the protein preparations obtained from bean seeds using two methods: a classical isolation and crystallization under the acidic conditions. The compared functional properties were: the protein solubility as a function of pH, the surface aromatic hydrophobicity at pH 2.8 and 8.0, and the emulsifying activity index (EAI)]. During the classical isolation process, the proteins were recovered from an alkaline extract at a minimum solubility pH, and their form was amorphous (PBA). While using the second method, the ability of bean proteins to create crystalline structures under the acidic conditions (PBK) was utilized. The crystalline proteins obtained had a lower surface aromatic hydrophobicity at both pH values: 2.8 and 8.0, a lower water absorbability and EAI comparing to PBA. The high hydrophobicity of the crystalline and amorphous proteins under the acidic conditions implies that they might have better functional properties in this environment. It was stated that while heating the preparations at 100ºC for 30 minutes, their hydrophobicity, water absorbability, and EAI values rose higher in PBK than in PBA. Crystalline proteins preparations had worse functional properties if compared to the amorphous ones, and this fact results from their different composition and structure. (original abstract)
Rocznik
Numer
Strony
57--68
Opis fizyczny
Twórcy
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
Bibliografia
  • [1] Alli I., Baker B.E.: Constitution of leguminous seeds: the microscopic structure of proteins isolated from Phaseolus beans. J. Sci. Food Agric., 1980, 31, 1316-1322.
  • [2] Alli I., Baker B.E.: Constitution of leguminous seeds. a note on protein- phytic acid interactions during isolation of acid-soluble protein from Phaseolus beans. J. Sci. Food Agric, 1981, 32, 588-592.
  • [3] Alli I., Gibbs B.F., Okoniewska M.K., Konishi Y., Dumas F.: Identification and characterization of phaseolin polypeptides in a crystalline protein isolated from White Kidney Beans (Phaseolus vulgaris). J. Agric. Food Chem., 1993, 41, 1830-1834.
  • [4] AOAC 1990: Official Methods of Analysis. 15th edition, Virginia USA.
  • [5] Carbonaro M., Cappelloni M., Nicoli S., Lucarini M., Carnovale E.: Solubility- digestibility relationship of legume proteins. J. Agric. Food Chem., 1997, 45, 3387-3394.
  • [6] Chang K.C., Satterlee L.D.: Isolation and characterisation of the major protein from great northern beans (Phaseolus vulgaris). J. Food Sci., 1981, 46, 1368-1373.
  • [7] Dagorn-Scaviner C., Gueguen J., Lefebvre J.: Emulsifying properties of pea globulins as related to their adsorptions behaviors, J. Food Sci., 1987, 52, 335-341.
  • [8] DiLollo A., Alli I, Biliarderis C., Barthakur N.: Thermal and surface active properties of citric acidextracted and alkali- extracted proteins from Phaseolus beans. J. Agric. Food Chem., 1993, 41, 24-29.
  • [9] Gueguen J.: Relation between conformation and surface hydrophobicity of pea (Pisum sativum L.) globulins. J. Agric. Food Chem., 1989, 37, 1236-1241.
  • [10] Hayakawa S., Nakai S.: Relationships of hydrophobicity and net charge to the solubility of milk and soy proteins. J. Food Sci., 1985, 50, 486-491.
  • [11] Jackman L.R., Yada R.Y.: Functional properties of whey- pea protein composite blends in model system. J. Food Sci., 1989, 54, 1287-1292.
  • [12] Kato A., Osako Y., Matsudomi N., Kobayashi K.: Changes in the emulsifying and foaming properties of proteins during heat denaturation. Agric. Biol. Chem., 1983, 47, 33-37.
  • [13] Kato A., Tsutsui N., Matsudomi N., Kobayashi K., Nakai S.: Effects of partial denaturation on surface properties of ovalbumin and lysozyme. Agric. Biol. Chem., 1981, 45, 2755-2760.
  • [14] Lowry O.H., Rosenbrough W.J., Farr A.L., Randall R.J.: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, 193, 265-275.
  • [15] Musakhanian J., Alli I.: Crystalline nature of acid extracted proteins from Phaseolus beans. Can. Inst. Food Sci. Technol. J., 1990, 23, 47-52.
  • [16] Pearce K. N., Kinsella J. E.: Emulsifying properties of proteins: evaluation of a turbidimetric technique. J. Agric. Food Chem., 1978, 26, 716-723.
  • [17] Piecyk M., Worobiej E., Klepacka M.: Digestibility of crystalline proteins from Phaseolus beans. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2000, 9/50, 29-33.
  • [18] Piecyk M.: Filtracja żelowa białek amorficznych i krystalicznych z nasion fasoli przy użyciu HPLC. Żywność. Nauka. Technologia. Jako****************, 2000, 3 (24), 48-54.
  • [19] Rutkowski A., Kozłowska H.: Preparaty żywnościowe z białka roślinnego, WNT. Warszawa 1981.
  • [20] Sosulski F. W., McCurdy A. R.: Functionality of flours, protein fractions and isolates from Field peas and Faba bean. J. Food Sci., 1987, 52, 1010-1014.
  • [21] Utsumi S., Gidamis A.B., Kanamori J., Kang I.-J., Kito M.: Effects of deletion of disulfide bonds by protein engineering on the conformation and functional properties of soybean proglycinin, J. Agric. Food Chem., 1993, 41, 687-691.
  • [22] Utsumi S., Khono M., Mori T.: An alternate cDNA encoding glicinin A1a Bx subunit. J. Agric. Food Chem., 1987, 35, 210-214.
  • [23] Utsumi S., Kim Ch-S., Kohano M., Kito M.: Polymorphism and expression of cDNAs encoding glycinin subunits. Agric. Biol. Chem., 1987, 51, 3267-3273.
  • [24] Voutsinas L.P., Cheung E., Nakai S.: Relationships of hydrophobicity to emulsifying properties of heat denatured proteins. J. Food Sci., 1983, 48, 26-32.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.ekon-element-000171607567

Zgłoszenie zostało wysłane

Zgłoszenie zostało wysłane

Musisz być zalogowany aby pisać komentarze.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.