Izolacja cystatyny z białka jaja z zastosowaniem filtracji membranowej i chromatografii powinowactwa

• Autorzy: Małgorzata Korzeniowska , Wiesław Kopeć

Warianty tytułu

Cystatin isolation from Egg White Using Membrane Filtration and Affinity Chromatography

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Podobieństwa budowy i właściwości biologicznych cystatyny białka jaja kurzego do ludzkiej cystatyny c stwarzają możliwość jej wykorzystania w prewencji i leczeniu wielu chorób. Dlatego celem badań było opracowanie podstaw procesów izolacji i oczyszczania cystatyny białka jaja przy użyciu techniki filtracji membranowej i chromatografii powinowactwa. W wyniku diaflltracji odzyskiwano z białka jaja lub jego roztworów, po usunięciu z nich lizozymu, 40-65% aktywnego inhibitora. Wykazano, że usunięcie lizozymu z roztworu białka nie wpływa na ilość odzyskanej cystatyny w filtratach. Natomiast w procesach oczyszczania cystatyny metodą chromatografii powinowactwa odzyskiwano do 50% inhibitora zawartego w preparatach uzyskanych po suszeniu rozpyłowym roztworów białek; ilości te były niższe o 3-4% jeśli oczyszczano preparaty białka z którego usunięto lizozym. (abstrakt oryginalny)

EN

The similarity of structure and biological properties of hen's cystatin and human cystatin c gives the possibility for application of egg cystatin in therapy and prevention of many illness. In the studies basic processes for isolation and purification of cystatin from hen's egg using membrane filtration and affinity chromatography have been worked out. As the effect of diafiltration 40-65% active inhibitor was recovered from egg white or egg white solutions after lysosyme removal. It was found that quantity of active cystatin is not lowered if lysozyme was removed from egg white. Purification of cystatin with affinity chromatography led to 50% recovery of inhibitor from preparations obtained after spray drying of protein solutions. The amount of purified inhibitor was 3-4% lowered for preparations made from egg white after lysozyme removal. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Biotechnologia; Badania naukowe; Nowe produkty; Towaroznawstwo żywności

EN

Biotechnology; Scientific research; New products; Food commodities

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 2000
• Numer: R. 7, nr 3 Supl. (24)
• Strony: 88--95

Twórcy

autor

Małgorzata Korzeniowska

• Akademia Rolnicza we Wrocławiu

autor

Wiesław Kopeć

• Akademia Rolnicza we Wrocławiu

Bibliografia

• [1] Barrett A. J., Anastasi A., Brown M. A., Kembhavi A. A., Nicklin M. J. H., Sayers Ch. A. Sunter D.C.: Cystatin, a protein inhibitor of cysteine proteinases - improved purification from egg white, characterization, and detection in chicken serum - Biochem. J., 211, 1983, 129.
• [2] Bode W., Engh R., Musil D., Thiele U., Huber R., Karshikov A., Brzin J., Kos J., Turk V.: The 2,0 A X-ray crystal structure of chicken egg white cystatin and its possible mode of interaction with cysteine proteinases. EMBO J., 7, 8, 1988, 2593.
• [3] Henskens Y. M. C., Veerman E. C. I., Nieuw Amerongen A. V.: Cystatins in health and disease. Biol. Chem., 377, 1996, 71.
• [4] Jerala R., Żerownik E., Lohner K., Turk V.: Structural basis for the difference in thermodynamic properties between the two cysteine proteinase inhibitors human stefins A and B. - Prot. Eng., 7, 1994, 977.
• [5] Rawlings N. D., Barrett A. J.: Evolution of proteins of the cystatin superfamily. J. Mol. Evol., 30, 1990, 60.
• [6] Siewiński M.: Method of purification of thiol proteinase inhibitors from human urine. Cancer Biochem. Biophys., 12, 1991, 33.
• [7] Temes W.: Naturwissensachaftliche Grundlagen der Lebensmittelzubereitung. Behr's Verlag, Hamburg 1990, 43.
• [8] Trziszka T., Kopeć W.: Lizozym fenomenalny składnik jaja. Drobiarstwo 1996, 43.
• [9] Turk V., Brzin J., Longer M., Ritonja A., Eropkin M., Borchart U., Machleidt W.: Protein inhibitors of cysteine proteinases III. Amino-acid sequence of cystatin from chicken egg white. Z. Physiol. Chem., 364, 1983, 1487.
• [10] Żerovnik E., Cimerman N., Kos J., Turk V., Lohner K.: Thermal denaturation of human cystatin c and two of its variants; comparison to chicken cystatin. Biol. Chem., 378, 1997, 1199.