Wyznaczanie temperatury żelowania białek serwatkowych przy użyciu reometrii rotacyjnej i oscylacyjnej

• Autorzy: Stanisław Mleko

Warianty tytułu

Determining the Gel Point of Whey Proteins by Rotational and Oscillatory Rheometry

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Określono temperatury żelowania roztworów koncentratu białek serwatkowych w różnych wartościach pH i stężenia białka. Stwierdzono, iż wartości temperatur punktu żelowania wyznaczone metodą reologii oscylacyjnej były mniejsze niż otrzymane metodą reologii rotacyjnej. Wynikało to z faktu, iż za początek żelowania uznawano w pierwszej metodzie moment, w którym wartości modułów były zbliżone, a w drugiej początek wzrostu lepkości roztworu białek. Temperatura punktu żelowania białek WPC zależała od stężenia białka w roztworze poddawanym żelowaniu, co prawdopodobnie wynika z zachodzących interakcji pomiędzy grupami dwusiarczkowymi a-laktoalbuminy i reaktywnymi grupami sulfhydrylowymi β-laktoglobuliny. Zaobserwowano zmiany punktu żelowania wraz ze zmianą pH, co wyjaśniono różnicami w ładunku oraz reaktywności grup dołowych cząsteczek białek. (abstrakt oryginalny)

EN

The gel points o f whey protein concentrate solutions at different pH and protein concentration was determined. Values obtained by oscillatory rheometry were 0.5-2.5°C lower that corresponding values obtained by rotational rheometry. Moduli crossover point is at lower temperature than the point at which there is increase o f viscosity. The gel point depended on protein concentration what probably was caused by interactions between whey proteins. Gelation temperature changed with pH. At different pH protein particles have different net charge and reactivity of thiol groups. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Chemia spożywcza; Żywność; Badanie żywności; Technologia produkcji żywności

EN

Food chemistry; Food; Food research; Food production technology

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 6 (1999)
• Numer: nr 2 (19)
• Strony: 83--89

Twórcy

autor

Stanisław Mleko

• North Carolina State University

Bibliografia

• [1] Dalgleish D.G., Senaratne V., Francois S.: Interactions between a-lactalbumin and P-lactaglobulin in the early stages o f heat denaturation. J. Agric. Food Chem., 45, 1997, 3459.
• [2] Foegeding E.A., Gwartney E.A., Errington A.D.: Functional' properties o f whey proteins in forming networks. W: Functional Properties o f Proteins and Lipids, (eds. J.R. Whitaker, F Shahidi, A.L. Munguia, R.Y. Yada and G. Fuller). American Chemical Society, 1998, 145.
• [3] Hsieh Y.L., Regenstein J.M., Rao M.A.: Gel point o f whey and egg proteins using dynamic rheological data. J. Food Sci., 58,1993, 116.
• [4] Ju Z.Y., Otte J., Zakora M., Quist K.B.: Enzyme-induced gelation of whey proteins: effect of protein denaturation. Int. Dairy J., 7, 1997, 71.
• [5] Matsudomi N., Oshita T., Kobayashi K.: Enhanced heat-induced gelation of P-lactoglobulin by (X- lactalbumin. Biosci., Biotechnol., Biochem., 56, 1992, 1697.
• [6] Mleko S.: Effect o f pH on the microstructure and texture o f whey protein concentrates and isolate gels. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1, 1996, 63.
• [7] Mleko S.: Oscillatory shear studies o f heat-induced whey protein isolate gels. Pol. J. Food Nutr. Sci., 3, 1997, 89.
• [8] Mleko S.: Rheological properties of milk and whey protein desserts. Milchwissenschaft, 5, 1997, 262-265.
• [9] Mleko S., Achremowicz B.: Żelowanie koncentratów białek serwatkowych. Przemysł Spożywczy, 10, 1993, 272.
• [10] Mleko S., Achremowicz B., Foegeding A.: Effect o f protein concentration on the Theological properties o f whey protein concentrate gels. Milchwissenschaft, 5, 1994, 266.
• [11] Ross-Murphy S.B. Rheological characterization o f gels. J. Texture Studies, 26, 1995, 391.
• [12] Shimada K., Matsushita S.: Relationship between thermocoagulation o f proteins and amino acidcompositions. J. Agric. Food Chem., 28, 1980, 413.
• [13] Tung C.Y.M., Dynes P.J.: Relationship between viscoelastic properties and gelation in thermoset ting systems. J. Appl. Polym. Sci., 27, 1982, 569.3