PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
20 (2013) | nr 6 (91) | 106--117
Tytuł artykułu

Właściwości przeciwutleniające hydrolizatów białek z ziarna uprawnych i dzikich gatunków owsa (Avena L.)

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Antioxidant Properties of Protein Hydrolysates (Avena L.) from Grains of Cultivated and Wild Oat Species
Języki publikacji
PL
Abstrakty
Owies i produkty owsiane są ważnym źródłem tłuszczów, błonnika pokarmowego, sacharydów, składników mineralnych, witamin oraz białka. Hydroliza enzymatyczna białek prowadzi do uwalniania peptydów, które mogą wykazywać różnorodną aktywność, w tym przeciwutleniającą. Przeprowadzone badania miały na celu określenie właściwości przeciwutleniających hydrolizatów białek owsa uzyskanych z 12 odmian (genotypów) uprawnych i dzikich heksa- i tetraploidalnych gatunków z rodzaju Avena L. Izolat białkowy (IBO9) otrzymany z ziaren dzikiej formy owsa należącej do gatunku A. maroccana CN 43136 charakteryzował się największą liczbą polimorficznych frakcji białkowych. Ponadto hydrolizat HBO9 otrzymany z białek ziaren owsa A. maroccana CN 43136 wykazywał najwyższą zdolność do neutralizacji wolnych rodników generowanych z ABTS (87,27 %) oraz DPPH (46 %). Natomiast największą zdolność do chelatowania jonów Fe (II) - 90,12 %, oznaczono w HBO7 (A. sterilis AVE 2116), forma dzika. Stwierdzono, że krzyżowanie międzygatunkowe podwyższa właściwości przeciwutleniające hydrolizatów białek owsa, a w konsekwencji korzystnie wpływa na właściwości prozdrowotne ziarna. (abstrakt oryginalny)
EN
Oatmeal and oat products are an important source of fat, dietary fibre, carbohydrates, mineral compounds, vitamins, and, first of all, proteins. Enzymatic hydrolysis of proteins leads to the release of pep- tides, which may show various activities including antioxidant activity. The objective of the research study performed was to determine the antioxidant properties of oat protein hydrolysates obtained from the 12 varieties (genotypes) of cultivated and wild hexa-and tetraploid species of the Avena L genus. The protein isolate (IBO9) obtained from grains of the A. maroccana CN 43136 wild oats was characterised by the highest number of polymorphic protein fractions. Furthermore, the HBO9 hydrolysate obtained from proteins contained in the grains of the A. maroccana CN 43136 oats showed the highest ability to neutralize free radicals generated from ABTS and DPPH: 87.27 % and 46 %, respectively. On the other hand, the highest ability to chelate iron (II) - 90.12 % was determined for wild HBO7 (A. sterilis AVE 2116). It was confirmed that the inter-specific crosses increased the antioxidant properties of oat protein hydrolysates and, thus, beneficially impacted the pro-health properties of grains. (original abstract)
Rocznik
Numer
Strony
106--117
Opis fizyczny
Twórcy
  • Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie
Bibliografia
  • [1] Adler-Nissen J.: Determination of the degree of hydrolysis of food protein hydrolysates by trinitro- benzenosulfonic acid. J. Agric. Food Chem., 1979, 27, 1256-1262.
  • [2] Aluko R.E., Monu E.: Functional and bioactive properties of quinoa seed protein hydrolysates. J. Food Sci., 2003, 68 (4), 1254-1258.
  • [3] Awika J., Rooney L.W., Wu X., Prior R., Cisneros-Zevallos L.: Screening methods to measure antioxidant activity of sorgum (Sorgum bicolor) and sorgum products. J. Agric. Food Chem., 2003, 51, 6657-6662.
  • [4] Bartnikowska E., Lange E., Rakowska M.: Ziarno owsa - niedocenione źródło składników odżywczych i biologicznie czynnych. Cz. I. Ogólna charakterystyka owsa. Białka, tłuszcze. Biul. Inst. Hod. i Aklim. Roślin, 2000, 215, 209-221.
  • [5] Brand-Williams W., Cuvelier M.E., Berset C.: Use of a free radical method to evaluate antioxidant activity. Lebensm.-Wiss. -Technol., 1995, 28, 25-30.
  • [6] Claver I.P., Zhou H.: Enzymatic hydrolysis of defatted wheat germ by proteases and the effect on the functional properties of resulting protein hydrolysates. J. Food Biochem., 2005, 29, 13-26.
  • [7] Decker E., Welch B.: Role of ferritin as a lipid oxidation catalyst in muscle food. J. Agric. Food Chem., 1990, 38, 674.
  • [8] Dryáková A., Pihlanto A., Marnila P., Curda L., Korhonen H.J.T.: Antioxidant properties of whey protein hydrolysates as measured by three methods. Eur. Food Res. Technol., 2010, 230, 865-874.
  • [9] Gibiński M., Gumul D., Korus J.: Prozdrowotne właściwości owsa i produktów owsianych. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2005, 4 (45) Supl., 49-60.
  • [10] Jamdar S.N., Rajalakshmi V., Pednekar M.D., Juan F., Yardi V., Sharma A.: Influence of degree of hydrolysis on functional properties, antioxidant activity and ACE inhibitory activity of peanut protein hydrolysates. Food Chem., 2010, 121 (1), 178-184.
  • [11] Jellen E.N., Phillips R.L.: C-banded kariotypes and polymorphisms in hexaploid oat accessions (Avena ssp.) using Wright's stain. Genome, 1993, 36, 1129-1137.
  • [12] Karaś M., Jakubczyk A., Baraniak B.: Antiradical and antihypertensive activity of peptides obtained from proteins pea sprouts (pisum sativum) by enzymatic hydrolysis. Annales UMCS, Sectio DDD, Pharmacia, 2010, 23 (3), 115-121.
  • [13] Korhonen H., Pihlanto A.: Food-derived bioactive peptides - opportunities for designing future foods. Curr. Pharm. Des., 2003, 9 (16), 1297-1308.
  • [14] Ladizinsky G.: Cytogenetic relationships between A. insularis (2n=28) and both A. strigosa (2n=14) and A. murphyi (2n=28). Genet. Res. Crop Evol., 1999, 46, 501-04.
  • [15] Laemmli U.K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227 (5259), 680-685.
  • [16] Leggett J.M.: Classification and speciation in Avena. In: Oat science and technology. Ed. S. Segoe. American Society of Agronomy. Agronomy Monograph No. 33, Madison, WI, USA, 1992, pp. 29-52.
  • [17] Liu G., Li J., Shi K., Wang S., Chen J., Liu Y., Huang Q.: Composition, secondary structure, and self-assembly of oat protein isolate. J. Agric. Food Chem., 2009, 57 (11), 4552-4558.
  • [18] Naumann E., van Rees A.B., Őnning G., Őste R., Wydra M., Mensink R.P.: ß-glucan incorporated into a fruit drink effectively lowers serum LDL-cholesterol concentrations. Am. J. Clin. Nutr., 2006, 83, 601-605.
  • [19] Orsini Delgado M.C., Tironi V. A., Anón M. C.: Antioxidant activity of amaranth protein or their hydrolysates under simulated gastrointestinal digestion. LWT - Food Sci. Technol., 2011, 44, 1752-1760.
  • [20] Paczos-Grzęda E.: Pedigree, RAPD and simplified AFLP-based assessment of genetic relationships among Avena sativa L. cultivars. Euphytica, 2004, 138, 13-22.
  • [21] Peterson D.M.: Oat antioxidants. J. Cereal Sci., 2001, 33 (2), 115-129.
  • [22] Re R., Pellegrini N., Proteggente A., Pannala A., Yang M., Rice-Evans C.: Antioxidant activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay. Free Radic. Biol. Med., 1999, 26 (9-10), 1231-1237.
  • [23] Tsopmo A., Cooper A., Jodayree S.: Enzymatic hydrolysis of oat flour protein isolates to enhance antioxidative properties. Adv. J. Food Sci. Technol., 2010, 2 (4), 206-212.
  • [24] Welch R.W., Brown J.C.W., Leggett J.M.: Interspecific and intraspecific variation in grain and groat characteristics of wild oat (Avena) species: very high groat (1,3),(1,4)-ß-D-glucan in an Avena atlan- tica genotype. J. Cereal Sci., 2000, 31, 273-279.
  • [25] Welch R.W., Legget J.M.: Nitrogen content, oil content, oil composition of oat cultivars (A. sativa) and wild Avena species in relation to nitrogen fertility, yield and partioning of assimilates. J. Cereal Sci., 1997, 26, 105-120.
  • [26] Valdez-Ortiz A., Fuentes-Gutiérrez C.I., Germán-Báez L.J., Gutiérrez-Dorado R., Medina-Godoy S.: Protein hydrolysates obtained from Azufrado (sulphur yellow) beans (Phaseolus vulgaris): nutritional, ACE-inhibitory and antioxidative characterization. LWT - Food Sci. Technol., 2012, 46, 91-96.
  • [27] Yamaguchi F., Ariga T., Yoshimira Y., Nakazawa H.: Antioxidant and antiglycation of carcinol from Garcinia indica fruit rind. J. Agric. Food Chem., 2000, 48, 180-185.
  • [28] Zhu K., Zhou H., Qian H.: Antioxidant and free radical-scavenging activities of wheat germ protein hydrolysates (WGPH) prepared with alcalase. Process Biochem., 2006, 41 (6), 1296-1302.
  • [29] Zieliński H., Achremowicz B., Przygodzka M.: Przeciwutleniacze ziarniaków zbóż. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2012, 1 (80), 5-26.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.ekon-element-000171283621

Zgłoszenie zostało wysłane

Zgłoszenie zostało wysłane

Musisz być zalogowany aby pisać komentarze.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.