Ocena lektynopodobnych właściwości globulin z nasion łubinu wąskolistnego (Lupinus angustifolius, odm. Baron)

• Autorzy: Patrycja Kłos , Anna Łoza , Eleonora Lampart-Szczapa , Jacek Karczewski

Warianty tytułu

Evaluation of Lectin-Like Properties of Globulins from Seeds of Narrow-Leafed Lupin (Lupinus angustifolius, Var. Baron)

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Łubin, w porównaniu z innymi roślinami strączkowymi, zawiera niewielkie ilości związków antyżywieniowych, w tym lektyn. Dowiedziono jednak, że w jego nasionach znajdują się substancje lektynopodobne, co może być czynnikiem ograniczającym zastosowanie łubinu w żywieniu człowieka. Celem przeprowadzonych badań była ocena lektynopodobnych właściwości globulin łubinu wąskolistnego poprzez sprawdzenie, czy białka te mogą stymulować proliferację limfocytów oraz powodować aglutynację erytrocytów człowieka. Wyizolowane erytrocyty poddawano działaniu wybranych frakcji białkowych. Wynik doświadczenia oceniano mikroskopowo. Limfocytom w hodowli podawano odpowiednio: frakcje globulinowe oraz mitogen. Na podstawie ilości inkorporowanej do DNA limfocytów znakowanej radioaktywnie tymidyny określano stopień ich proliferacji. Proliferację limfocytów oceniano również z wykorzystaniem cytometrii przepływowej. Wśród erytrocytów poddanych działaniu łubinowych globulin nie zaobserwowano zjawiska aglutynacji. Podobnie, w populacji limfocytów inkubowanych z badanymi białkami łubinu nie stwierdzono podwyższonego poziomu proliferacji komórek. Na podstawie uzyskanych danych stwierdzono, że badane frakcje globulin łubinu nie wykazują typowej dla lektyn zdolności aglutynowania erytrocytów. Nie indukują również proliferacji limfocytów. Otrzymane wyniki świadczą o tym, że białka te, spożyte z pokarmem, nie mogą spowodować wystąpienia reakcji odpornościowej, wywołanej zlepianiem i aktywacją limfocytów, czy hemaglutynacją. (abstrakt oryginalny)

EN

In comparison to other legume plants, lupin contains small amounts of anti-nutritional compounds, including lectins. However, it has been proved that lupin seeds may contain some lectin-like substances, which can limit the use of lupin in human nutrition. The objective of the study was to evaluate lectin-like properties of narrow-leafed lupin seed globulins. To achieve this, their potential for stimulating lymphocyte proliferation as well as their hemagglutinating properties were analysed. The isolated erythrocytes were treated with some selected protein fractions. The result of the experiment was microscopically assessed. The cultured lymphocytes were treated with globulin fractions and a mitogen, respectively. The amount of proliferating cells was evaluated based on the amount of radioactive thymidine incorporated into the DNA of lymphocytes. The proliferation of lymphocytes was also assessed using a flow cytometry. No cell agglutination was found among the erythrocytes treated with the lupin globulins. Furthermore, the level of cell proliferation did not increase in the population of lymphocytes incubated with the lupin proteins studied, either. Based on the results achieved, it was found that the lupin globulin fractions analysed did not show the ability, appearing typical for lectins, to agglutinate erythrocytes. They did not induce the proliferation of lymphocytes, either. The results obtained prove that those proteins, if eaten with food products, cannot cause the immune reaction to occur owing to the agglutination and activation of lymphocytes or to hemagglutination. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Towaroznawstwo żywności; Badania towaroznawcze; Surowce roślinne

EN

Food commodities; Commodity research; Raw plant materials

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 15 (2008)
• Numer: nr 5 (60)
• Strony: 86--97

Twórcy

autor

Patrycja Kłos

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Anna Łoza

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Eleonora Lampart-Szczapa

• Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

autor

Jacek Karczewski

• Uniwersytet Medyczny w Poznaniu

Bibliografia

• [1] Alencar N.M., Assreny A.M., Alencar V.B., Melo S.C., Ramos M.V., Cavada B.S., Cunha F.Q., Ribeiro R.A.: The galactose-binding lectin from Vatairea macrocarpa seeds induces in vitro neutrophil migration by indirect mechanism. Int. J. Biochem. Cell Biol., 2003, 35, 1674-1681.
• [2] Boyum A.: Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1968, 21 (97), 77-89.
• [3] Bradford M.: A rapid and sensitive method of the quantitaion of microgram quantities of protein utilizing the principle of dye-binding. Anal. Biochem., 1976, 72, 248-254.
• [4] Brando-Lima A.C., Saldanha-Gama R.F., das Gracas M.O. Henriques M., Monteiro-Moreira A.C.O., Moreira R.A., Barja-Fidalgo Ch.: Frutalin, a galacotse-binding lectin, induces chemotaxis and rearrangement of actin cytoskeleton in human neutrophils: Involvement of tyrosine kinase and phosphoinositide 3-kinase. Toxicol. Appl. Pharmacol., 2005, 205, 145-154.
• [5] Chew P.G., Casey A.J., Johnson S.K.: Protein quality and physico-functionality of Australian sweet lupin (Lupinus angustifolius cv. Gungurru) protein concentrates prepared by isoelectric precipitation or ultrafiltration. Food Chem., 2003, 83, 575-583.
• [6] Chiesa G., Marchesi M., Parolini C., Johnson S.K., Caligari S., Gilio D., Manzoni C., Castiglioni S., Lovati M.R., Sirtori C.R.: Effects of lupin proteins on lipid-lipoprotein metabolism in vitro and in vivo studies. Proc. Final Conference of Healthy-Profood. Milan 2005, pp. 139-148.
• [7] Directive 2006/142/EC amending Annex IIIa of Directive 2000/13/EC listing the ingredients which must under all circumstances appear on the labeling of food stuffs: OJ L 368 p110, 23.12.2006.
• [8] Dooper M.M.B.W., Holden L., Faeste Ch.K., Thompson K.M., Egaas E.: Monoclonal antibodies against the candidate lupin allergens α-conglutin and β-conglutin. Int. Arch. Allergy Immunol., 2007, 143(1), 49-58.
• [9] Duranti M., Restani P., Poniatowska M., Cerletti P.: The seed globulins of Lupinus albus. Phytochemistry, 1981, 20, 2071-2075.
• [10] Duranti M., Gius C., Scarafoni A.: Lectin-like activity of lupin seed conglutin γ, a glycoprotein previously referred to as a storage protein. J. Exp. Bot., 1995, 46, 725-728.
• [11] Faeste C., Lovik M., Wiker H.G., Egaas E.: A case of peanut cross-allergy to lupine flour in a hotdog bread. Int. Arch. Allergy Immunol., 2004, 135, 36-39.
• [12] Falcón A.B., Beeckmans S., van Driessche E.: Investigation on the haemaglutinating activity occurring in three species of Lupinus. Cultivos Tropicales, 2000 A, 21 (1), 41-45.
• [13] Falcón A.B., Beeckmans S., Van Driessche E.: Partial purification and characterization of lectin-like activities from Lupinus albus seeds. Cultivos Tropicales, 2000 B, 21 (4), 21-28.
• [14] Freitas R.L., Ferreira R.B., Teixeira A.R.: Use of a single method in the extraction of the seed storage globulins from several legume species. Application to analyse structural comparisons with the major classes of globulins. Int. J. Food Sci. Nutr., 2000, 51, 341-352.
• [15] Gołąb J., Jakóbisiak M., Lasek W. (red.): Immunologia. Wyd. Nauk. PWN, Warszawa 2002.
• [16] Graca-Souza A.V., Arruda M.A.B., de Freitas M.S., Barja-Fidalgo Ch., Oliveira P.L.: Neutrophil activation by heme: implications for inflammatory processes. Blood, 2002, 99 (11), 4160-4165.
• [17] Johnson S.K., Hall R., Smith S.: Australian sweet lupin kernel fibre: current evidence of health benefits. Proc. Final Conference of Healthy-Profood, Milan 2005, pp. 173-184.
• [18] Kabat E.A., Mayer M.M.: Experimental Immunochemistry, 2nd ed., Thomas, Springfield 1961.
• [19] Laemmli U.K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227, 680-685.
• [20] Lampart-Szczapa E., Korczak J., Nogala-Kałucka M., Zawirska-Wojtasik R.: Antioxidant properties of lupin seed products. Food Chem., 2003 A, 83, 279-285.
• [21] Lavastre V., Cavalli H., Ratthe C., Girard D.: Anti-inflammatory effect of Viscum album agglutinin- I (VAA-I): induction of apoptosis in activated neutrophils and inhibition of lipopolysaccharideinduced neutrophilic inflammation in vivo. Clin. Exp.Immunol., 2004, 137, 272-278.
• [22] Lydyard P.M., Whelan A., Fanger M.W.: Krótkie wykłady: immunologia. Wyd. Nauk. PWN, Warszawa 2001.
• [23] Magni Ch., Herndl A., Sironi E., Scarafoni A., Ballabio C., Restani P., Bernardini R., Novembre E., Vierucci A., Duranti M.: One- and two-dimensional electrophoretic iIdentification of IgE-binding polypeptides of Lupinus albus and other legume seeds. J. Agric. Food Chem., 2005, 53 (11), 4567- 4571.
• [24] Papoti V., Makri E., Papalamprou E., Drakos A., Mandalon D., Doxastakis G., Kiosseoglou V.: Utilization of lupin seed protein isolates for the production of lupin biscuits and lupin pasta. Proc. Final Conference of Healthy-Profood. Milan, 2005, pp. 77-88.
• [25] Porres J.M., Aranda P., López-Jurado M., Urbano G.: Nutritional evaluation of protein, phosphorus, calcium and magnesium bioavailbility from lupin (Lupinus albus var. multolupa)-based diets in growing rats: effect of α-galactoside oligosaccharide extraction and phytase supplementation. Br. J. Nutr., 2006, 95, 1102-1111.
• [26] Pusztai A., Bardocz S.: Biological effects of plant lectins on the gastrointestinal tract: metabolic consequences and applications. Trends Glycosci. Glycotechnol., 1996, 8, 149-165.
• [27] Rojas-Hijazo B., Garcés M.M., Caballero M.L., Alloza P., Moneo I.: Unsuspected lupin allergens hidden in food. Int. Arch. Allergy Immunol., 2006, 141, 47-50.
• [28] Seski J., Reinhalter E.R., Silva J. JR.: Abnormalities of lymphocyte tansformations in women with condylomata acuminata. Obstetrics & Gynecology, 1978, 51, 188-192.
• [29] Sharon N.: Lectin - carbohydrate complexes of plants and animals: an atomic view. Trends Biochem. Sci., 1993, 18, 221-226.
• [30] Stawiński S.: Łubin wąskolistny - gatunek niewykorzystanych możliwości. Agro-serwis. Rośliny strączkowe, 2007, 25-28.